Интегрин альфа-V

Интегрин альфа-V (αV, CD51) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGAV.

Интегрин альфа-V

1JV2
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволITGAV ; CD51; MSK8; VNRA; VTNR
Внешние IDOMIM: 193210 MGI: 96608 HomoloGene: 20510 ChEMBL: 3660 GeneCards: ITGAV Gene
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez368516410
EnsemblENSG00000138448ENSMUSG00000027087
UniProtP06756P43406
RefSeq (мРНК)NM_001144999NM_008402
RefSeq (белок)NP_001138471NP_032428
Локус (UCSC)Chr 2:
187.45 – 187.55 Mb
Chr 2:
83.72 – 83.81 Mb
Поиск в PubMed

Функции

Интегрины с альфа-V являются рецепторами для витронектина, цитотактина, фибронектина, фибриногена, ламинина, металлопротеазы матрикса 2, остеопонтина, остеомодулина, протромбина, тромбоспондина, и фактора фон Виллебранда. Распознают специфическую аминокислотную последовательность аргинин-глицин-аспартат (R-G-D) в широком спектре лигандов. В процессе ВИЧ-инфицирования взаимодействие с вирусным Tat-пептидом усиливает ангиогенез в саркоме Капоши. [1]

Входит в гетеродимерный комплекс с бета-субъединицей. Интегрин альфа-V состоит из тяжёлой и лёгкой цепей, связанных дисульфидной связью. Интегрин альфа-V образует димер с интегринами бета-1, бета-3, бета-5, бета-6 или бета-8. Альфа-V/бета-6 связывается с вирусным белком VP1 вируса ящура (FMDV) и служит рецептором вируса. Является рецептором вирусных капсидных белков A9 и B1 вирусов Коксаки. Взаимодействует с внутриклеточным белком RAB25.

Интегрины с альфа-V участвуют во многих процессах развития эмбриона, в ангиогенезе и остеопорозе.

Структура

Интегрин альфа-V — крупный белок, состоит из 1018 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 116,0 кДа. N-концевой участок (962 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и короткий внутриклеточный фрагмент (32 аминокислоты). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP повторов и GFFKR мотив, от 4 до 13 участков N-гликозилирования. В процессе ограниченного протеолиза внутримолекулярный участок вырезается и образовавшиеся тяжёлая и лёгкая цепи оказываются связаны только дисульфидной связью.

См.также

Примечания

Библиография

Ссылки

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.