F11R

F11R (англ. F11 receptor; Junctional adhesion molecule A; CD321) — мембранный белок суперсемейства иммуноглобулинов, продукт гена человека F11R[1][2][3].

F11R
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Символы F11R, F11r, 9130004G24, AA638916, ESTM33, JAM, JAM-1, JAM-A, Jcam, Jcam1, Ly106, CD321, JAM1, JAMA, KAT, PAM-1, F11 receptor
Внешние IDs OMIM: 605721 MGI: 1321398 HomoloGene: 14255 GeneCards: 50848
Профиль экспрессии РНК


Больше информации
Ортологи
Виды Человек Мышь
Entrez

50848

16456

Ensembl

ENSG00000158769

ENSMUSG00000038235

UniProt

Q9Y624

O88792

RefSeq (мРНК)

NM_172647

RefSeq (белок)

NP_766235

Локус (UCSC) Chr 1: 161 – 161.02 Mb Chr 1: 171.27 – 171.29 Mb
Поиск PubMed
Править (человек)Править (мышь)

Функции

Плотные контакты представляют собой важный компонент в межклеточной адгезии, которая играет критическую роль в образовании эпителиальных и эндотелиальных клеточных слоёв. Плотные контакты образуют «сшивку» между клетками, которая предотвращает свободное перемещение воды и растворённых веществ в околоклеточном пространстве. F11R — белок из суперсемейства иммуноглобулинов, важный регулятор сборки плотных контактов в эпителии. Кроме этого, F11R служит рецептором для реовирусов; лигандом интегрина LFA-1, который играет роль в лейкоцитарной трансмиграции, и лигандом тромбоцитов. Существует две изоформы белка[3].

Структура

F11R состоит из 299 аминокислот, молекулярная масса 32,6 кДа.

Взаимодействия

F11R связывается с MLLT4[4], CASK[4][5] и TJP1/ZO-1.[4][6]

Примечания

  1. Ozaki H, Ishii K, Horiuchi H, Arai H, Kawamoto T, Okawa K, Iwamatsu A, Kita T (Jul 1999). “Cutting edge: combined treatment of TNF-alpha and IFN-gamma causes redistribution of junctional adhesion molecule in human endothelial cells”. Journal of Immunology. 163 (2): 553—7. PMID 10395639.
  2. Naik UP, Ehrlich YH, Kornecki E (Aug 1995). “Mechanisms of platelet activation by a stimulatory antibody: cross-linking of a novel platelet receptor for monoclonal antibody F11 with the Fc gamma RII receptor”. The Biochemical Journal. 310 ( Pt 1) (1): 155—62. DOI:10.1042/bj3100155. PMC 1135867. PMID 7646439.
  3. Entrez Gene: F11R F11 receptor.
  4. Ebnet K, Schulz CU, Meyer Zu Brickwedde MK, Pendl GG, Vestweber D (Sep 2000). “Junctional adhesion molecule interacts with the PDZ domain-containing proteins AF-6 and ZO-1”. The Journal of Biological Chemistry. 275 (36): 27979—88. DOI:10.1074/jbc.M002363200. PMID 10856295.
  5. Martinez-Estrada OM, Villa A, Breviario F, Orsenigo F, Dejana E, Bazzoni G (Mar 2001). “Association of junctional adhesion molecule with calcium/calmodulin-dependent serine protein kinase (CASK/LIN-2) in human epithelial caco-2 cells”. The Journal of Biological Chemistry. 276 (12): 9291—6. DOI:10.1074/jbc.M006991200. PMID 11120739.
  6. Ebnet K, Aurrand-Lions M, Kuhn A, Kiefer F, Butz S, Zander K, Meyer zu Brickwedde MK, Suzuki A, Imhof BA, Vestweber D (Oct 2003). “The junctional adhesion molecule (JAM) family members JAM-2 and JAM-3 associate with the cell polarity protein PAR-3: a possible role for JAMs in endothelial cell polarity”. Journal of Cell Science. 116 (Pt 19): 3879—91. DOI:10.1242/jcs.00704. PMID 12953056.

Литература

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.