Рецептор фактора роста фибробластов 1

Рецептор фактора роста фибробластов 1 (англ. Fibroblast growth factor receptor 1, FGFR1) — мембранный белок, рецептор из семейства рецепторов фактора роста фибробластов. Мутации белка приводят к развитию синдрома Пфайффера.[1]. Продукт гена человека FGFR1.

Рецептор фактора роста фибробластов 1
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Символы FGFR1, BFGFR, CD331, CEK, FGFBR, FGFR-1, FLG, FLT-2, FLT2, HBGFR, HH2, HRTFDS, KAL2, N-SAM, OGD, bFGF-R-1, ECCL, fibroblast growth factor receptor 1
Внешние IDs OMIM: 136350 MGI: 95522 HomoloGene: 69065 GeneCards: 2260
Связанные наследственные заболевания
Название болезнии Ссылки
Pfeiffer syndrome type 1

Профиль экспрессии РНК


Больше информации
Ортологи
Виды Человек Мышь
Entrez

2260

14182

Ensembl

ENSG00000077782

ENSMUSG00000031565

UniProt

P11362

P16092

RefSeq (мРНК)

NM_001079908
NM_001079909
NM_010206

RefSeq (белок)

NP_001073377
NP_001073378
NP_034336

Локус (UCSC) Chr 8: 38.4 – 38.47 Mb Chr 8: 26 – 26.07 Mb
Поиск PubMed
Править (человек)Править (мышь)

Белок

Рецептор

FGFR1 является одним из рецепторов семейства рецепторов фактора роста фибробластов, в который также входят FGFR2, FGFR3, FGFR4, and FGFRL1. Все они относятся к тирозинкиназным рецептормам. Рецептор включает внеклеточный сегмент из 3 иммуноглобулино-подобных доменов, которые связывают лиганд, т.е. фактор роста фибробластов (FGF), единственный трансмембранный фрагмент и цитоплазматический тирозинкиназный домен. При связывании FGF рецептор димеризуется с любым другим рецептором этого семейства (FGFR1-4) и фосфолирирует тирозиновый остаток партнёра. К такому фосфорилированному рецептору присоединяются цитозольные белки FRS2, PRKCG и GRB2, которые активизируют сигнальные пути, ведущие к клеточной дифферернцировке, росту, пролиферации, выживанию, миграции и другим функциональным клеточным процессам. Существует 18 факторов роста фибробластов, каждый из которых способен связываться и активизировать один или более рецепторов семейства FGFR: FGF1-FGR10 и FGF16-FGF23. Четырнадцать из них, FGF1-FGF6, FGF8, FGF10, FGF17 и FGF19-FG23 связывают и активируют FGFR1.[2] Связывание фактора роста с FGFR1 облегчается их взаимодействием с гепаран-сульфатами, а для FGF19, FGF20 и FGR23 также с мембранным белкомКлото.[2]

Функции

Fgfr1 является критическим фактором сомитогенеза, образования мышечной и костной тканей, в формировании конечностей, черепа, внешнего, среднего и внутреннего уха, нервной трубки[3][4].

Примечания

  1. Itoh N., Terachi T., Ohta M., Seo M.K. The complete amino acid sequence of the shorter form of human basic fibroblast growth factor receptor deduced from its cDNA (англ.) // Biochemical and Biophysical Research Communications : journal. — 1990. — June (vol. 169, no. 2). P. 680—685. doi:10.1016/0006-291X(90)90384-Y. PMID 2162671.
  2. Helsten T., Schwaederle M., Kurzrock R. Fibroblast growth factor receptor signaling in hereditary and neoplastic disease: biologic and clinical implications (англ.) // Cancer Metastasis Reviews : journal. — 2015. Vol. 34, no. 3. P. 479—496. doi:10.1007/s10555-015-9579-8. PMID 26224133.
  3. Deng C., Bedford M., Li C., Xu X., Yang X., Dunmore J., Leder P. Fibroblast growth factor receptor-1 (FGFR-1) is essential for normal neural tube and limb development (англ.) // Developmental Biology : journal. — 1997. Vol. 185, no. 1. P. 42—54. doi:10.1006/dbio.1997.8553. PMID 9169049.
  4. Calvert J.A., Dedos S.G., Hawker K., Fleming M., Lewis M.A., Steel K.P. A missense mutation in Fgfr1 causes ear and skull defects in hush puppy mice (англ.) // Mammalian Genome : journal. — 2011. Vol. 22, no. 5—6. P. 290—305. doi:10.1007/s00335-011-9324-8. PMID 21479780.

Литература

  • Weiss J., Sos M.L., Seidel D., Peifer M., Zander T., Heuckmann J.M., Ullrich R.T., Menon R., Maier S., Soltermann A., Moch H., Wagener P., Fischer F., Heynck S., Koker M., Schöttle J., Leenders F., Gabler F., Dabow I., Querings S., Heukamp L.C., Balke-Want H., Ansén S., Rauh D., Baessmann I., Altmüller J., Wainer Z., Conron M., Wright G., Russell P., Solomon B., Brambilla E., Brambilla C., Lorimier P., Sollberg S., Brustugun O.T., Engel-Riedel W., Ludwig C., Petersen I., Sänger J., Clement J., Groen H., Timens W., Sietsma H., Thunnissen E., Smit E., Heideman D., Cappuzzo F., Ligorio C., Damiani S., Hallek M., Beroukhim R., Pao W., Klebl B., Baumann M., Buettner R., Ernestus K., Stoelben E., Wolf J., Nürnberg P., Perner S., Thomas R.K. Frequent and focal FGFR1 amplification associates with therapeutically tractable FGFR1 dependency in squamous cell lung cancer (англ.) // Science Translational Medicine : journal. — 2010. — December (vol. 2, no. 62). P. 62ra93. doi:10.1126/scitranslmed.3001451. PMID 21160078.
  • Johnson, Daniel E.; Williams, Lewis T. Structural and Functional Diversity in the FGf Receptor Multigene Family // Advances in Cancer Research (неопр.). — 1992. — Т. 60. — С. 1—41. — ISBN 978-0-12-006660-5. doi:10.1016/S0065-230X(08)60821-0.
  • Macdonald D., Reiter A., Cross N.C. The 8p11 myeloproliferative syndrome: a distinct clinical entity caused by constitutive activation of FGFR1 (англ.) // Acta Haematologica : journal. — 2002. Vol. 107, no. 2. P. 101—107. doi:10.1159/000046639. PMID 11919391.
  • Groth C., Lardelli M. The structure and function of vertebrate fibroblast growth factor receptor 1 (англ.) // The International Journal of Developmental Biology : journal. — 2002. Vol. 46, no. 4. P. 393—400. PMID 12141425.
  • Wilkie A.O. Bad bones, absent smell, selfish testes: the pleiotropic consequences of human FGF receptor mutations (англ.) // Cytokine & Growth Factor Reviews : journal. — 2005. — April (vol. 16, no. 2). P. 187—203. doi:10.1016/j.cytogfr.2005.03.001. PMID 15863034.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.