Интегрин альфа-9

Интегрин альфа-9 (α9) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGA9, альфа-субъединица интегрина α9β1. Ген ITGA9 расположен на хромосоме 3 в локусе 3p22.2 [1].

Интегрин альфа-9
Идентификаторы
СимволITGA9 ; ALPHA-RLC; ITGA4L; RLC
Внешние IDOMIM: 603963 MGI: 104756 HomoloGene: 1664 ChEMBL: 3170 GeneCards: ITGA9 Gene
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez3680104099
EnsemblENSG00000144668ENSMUSG00000039115
UniProtQ13797B8JK39
RefSeq (мРНК)NM_002207NM_001113514
RefSeq (белок)NP_002198NP_001106986
Локус (UCSC)Chr 3:
37.49 – 37.87 Mb		Chr 9:
118.61 – 118.9 Mb
Поиск в PubMed

Функции

Интегрин альфа-9/бета-1 (α9β1) является рецептором для VCAM1, цитотактина и остеопонтина. Распознаёт аминокислотную последовательность A-E-I-D-G-I-E-L в цитотактине.[2] Вместе с интегринами αvβ3, αvβ6, α8β1 and α2β1 является рецептором нейтрофилов, обеспечивающим их миграцию, опосредованную VCAM-1 и тенасцином-C эндотелиальных клеток во время воспалительной реакции. [3]

Структура

Интегрин альфа-9 — крупный белок, состоит из 1006 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 114,5 кДа. N-концевой участок (952 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (33 аминокислоты). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP-повторов и от 1 до 11 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает GFFKR-мотив.

В процессе ограниченного протеолиза внутримолекулярная связь гидролизуется и образуются тяжёлая и лёгкая цепи, связанные дисульфидной связью.

Тканевая специфичность

Интегрин α9β1 экспрессирован в эпителии воздушных путей, в базальном слое сквамозного эпителия, на гладкомышечных клетках, клетках скелетных мышц и гепатоцитах. Высокий уровень экспрессии в эмбриональных лёгких и в опухолевых клетках лёгких.

См. также

Примечания
  1. Sulimova G., Kutsenko A., Rakhmanaliev E., Udina I., Kompaniytsev A., Protopopov A., Moisjak E., Klimov E., Muravenko O., Zelenin A., Braga E., Kashuba V., Zabarovsky E., Kisselev L. Human chromosome 3: integration of 60 NotI clones into a physical and gene map (англ.) // Cytogenetic and Genome Research : journal. — 2002. — Vol. 98. — P. 177—183. — doi:10.1159/000069814.
  2. Uniprot database entry for ITGA9 (accession number Q13797)
  3. Taooka Y., Chen J., Yednock T., Sheppard D. The integrin alpha9beta1 mediates adhesion to activated endothelial cells and transendothelial neutrophil migration through interaction with vascular cell adhesion molecule-1 (англ.) // J. Cell Biol. : journal. — 1999. — April (vol. 145, no. 2). — P. 413—420. — PMID 10209034.

Библиография
  • Yokasaki Y., Sheppard D. Mapping of the cryptic integrin-binding site in osteopontin suggests a new mechanism by which thrombin can regulate inflammation and tissue repair (англ.) // Trends Cardiovasc. Med. : journal. — 2000. — May (vol. 10, no. 4). — P. 155—159. — PMID 11239795.
  • Evans J.P. Fertilin beta and other ADAMs as integrin ligands: insights into cell adhesion and fertilization. (англ.) // Bioessays : journal. — 2001. — Vol. 23, no. 7. — P. 628—639. — doi:10.1002/bies.1088. — PMID 11462216.
  • Yamakawa K., Takahashi T., Horio Y., et al. Frequent homozygous deletions in lung cancer cell lines detected by a DNA marker located at 3p21.3-p22. (англ.) // Oncogene : journal. — 1993. — Vol. 8, no. 2. — P. 327—330. — PMID 8381220.
  • Yokosaki Y., Monis H., Chen J., Sheppard D. Differential effects of the integrins alpha9beta1, alphavbeta3, and alphavbeta6 on cell proliferative responses to tenascin. Roles of the beta subunit extracellular and cytoplasmic domains. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1996. — Vol. 271, no. 39. — P. 24144—24150. — doi:10.1074/jbc.271.39.24144. — PMID 8798654.
  • Yokosaki Y., Matsuura N., Sasaki T., et al. The integrin alpha(9)beta(1) binds to a novel recognition sequence (SVVYGLR) in the thrombin-cleaved amino-terminal fragment of osteopontin. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 274, no. 51. — P. 36328—36334. — doi:10.1074/jbc.274.51.36328. — PMID 10593924.
  • Young B.A., Taooka Y., Liu S., et al. The cytoplasmic domain of the integrin alpha9 subunit requires the adaptor protein paxillin to inhibit cell spreading but promotes cell migration in a paxillin-independent manner. (англ.) // Molecular Biology of the Cell : journal. — 2002. — Vol. 12, no. 10. — P. 3214—3225. — PMID 11598204.
  • Eto K., Huet C., Tarui T., et al. Functional classification of ADAMs based on a conserved motif for binding to integrin alpha 9beta 1: implications for sperm-egg binding and other cell interactions. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 20. — P. 17804—17810. — doi:10.1074/jbc.M200086200. — PMID 11882657.
  • Strausberg R.L., Feingold E.A., Grouse L.H., et al. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 99, no. 26. — P. 16899—16903. — doi:10.1073/pnas.242603899. — PMID 12477932.
  • Majumdar M., Tarui T., Shi B., et al. Plasmin-induced migration requires signaling through protease-activated receptor 1 and integrin alpha(9)beta(1). (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2004. — Vol. 279, no. 36. — P. 37528—37534. — doi:10.1074/jbc.M401372200. — PMID 15247268.
  • Chen C., Young B.A., Coleman C.S., et al. Spermidine/spermine N1-acetyltransferase specifically binds to the integrin alpha9 subunit cytoplasmic domain and enhances cell migration. (англ.) // J. Cell Biol. : journal. — 2004. — Vol. 167, no. 1. — P. 161—170. — doi:10.1083/jcb.200312166. — PMID 15479742.
  • Vlahakis N.E., Young B.A., Atakilit A., Sheppard D. The lymphangiogenic vascular endothelial growth factors VEGF-C and -D are ligands for the integrin alpha9beta1. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2005. — Vol. 280, no. 6. — P. 4544—4552. — doi:10.1074/jbc.M412816200. — PMID 15590642.
  • Yokosaki Y., Tanaka K., Higashikawa F., et al. Distinct structural requirements for binding of the integrins alphavbeta6, alphavbeta3, alphavbeta5, alpha5beta1 and alpha9beta1 to osteopontin. (англ.) // Matrix Biol. : journal. — 2005. — Vol. 24, no. 6. — P. 418—427. — doi:10.1016/j.matbio.2005.05.005. — PMID 16005200.
  • Gulubova M., Vlaykova T. Immunohistochemical assessment of fibronectin and tenascin and their integrin receptors alpha5beta1 and alpha9beta1 in gastric and colorectal cancers with lymph node and liver metastases. (англ.) // Acta Histochem. : journal. — 2006. — Vol. 108, no. 1. — P. 25—35. — doi:10.1016/j.acthis.2005.12.001. — PMID 16430945.

Ссылки
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.