Желейный рулет

Основная структура желейного рулета состоит из восьми бета-нитей, расположенных в двух четырёхцепочечных антипараллельных бета-листах, которые упаковываются вместе через гидрофобную поверхность раздела. Цепи традиционно обозначаются буквами от B до I по той исторической причине, что первая решённая структура, капсидный белок желе из вируса кустистости томатов, имела дополнительную цепь A за пределами общего ядра укладки[6][7]. Листы состоят из прядей BIDG и CHEF, сложенных таким образом, что прядь B упаковывает прядь напротив C, I напротив H и т. д.[4][8].

Полностью собранная структура капсида сателлитного вируса табачной мозаики с мономером, показанным выше, в нижней части выделенного пентамера. Остальные белковые цепи показаны фиолетовым цветом, а РНК внутри капсида — коричневым. Ось желейного рулета в этом капсиде параллельна поверхности капсида. PDB 4OQ9[1].

Большое количество вирусов строят свои капсиды из белков, содержащих либо одинарную, либо двойную укладку желейного рулета. Считается, что эта общая капсидная архитектура отражает древние эволюционные отношения, возможно, восходящие к последнему универсальному общему предку (LUCA) клеточной жизни[8][9][10]. Другие вирусные линии используют эволюционно неродственные белки для создания закрытых капсидов, которые, вероятно, независимо эволюционировали, по крайней мере, дважды[9][11] и, возможно, много раз, со связями с белками клеточного происхождения[12].

Двойной желейный рулет

Мономер двойного желейного рулета главного капсидного белка P2 из бактериофага PM2 . Два отдельных домена желейного рулета показаны красным и синим цветом, а оставшаяся последовательность белка — оранжевым. Двойные желейные рулеты ориентированы так, что «вертикальная» ось перпендикулярна поверхности капсида, которая находится внизу на этом изображении. PDB 2W0C[17].

Псевдогексамерный тример белков двойного желейного рулета; желейные рулеты имеют красный и синий цвет, а петли и спирали окрашены, чтобы различать три мономера в сборке. Зритель смотрит с нижней стороны на поверхность капсида. PDB 2W0C[17].

Капсидные белки двойного желейного рулета состоят из двух одиночных укладок желейного рулета, соединенных короткой линкерной областью. Они обнаруживаются как в двухцепочечных ДНК-вирусах, так и в одноцепочечных ДНК-вирусах по крайней мере десяти различных вирусных семейств, включая вирусы, которые инфицируют все домены жизни и охватывают большой диапазон размеров капсидов[4][11][18]. В архитектуре капсида с двойным желейным рулетом его ось ориентирована перпендикулярно или «вертикально» относительно поверхности капсида[19].

Считается, что белки с двойным желейным рулетом произошли от белков с одиночным желейным рулетом путем дупликации генов[11][19]. Вполне вероятно, что вирусы с вертикальным одинарным желейным рулетом представляют собой переходную форму, и что белки капсида вертикального и горизонтального желейного рулета имеют независимое эволюционное происхождение от предковых клеточных белков[12]. Степень структурного сходства капсидов вирусов двойного желейного рулета привела к выводу, что эти вирусы, вероятно, имеют общее эволюционное происхождение, несмотря на их разнообразие по размеру и диапазону хозяев; это стало известно как линия PRD1 — аденовируса (Bamfordvirae)[19][16][20][21]. Многие члены этой группы были идентифицированы с помощью метагеномики, и в некоторых случаях они практически не имеют общих вирусных генов[12][22]. Хотя большинство членов этой группы имеют икосаэдрическую геометрию капсида, несколько семей, таких как Poxviridae и Ascoviridae имеют овальные или кирпичные формы зрелых вирионов; Поксвирусы, такие как Vaccinia, претерпевают резкие конформационные изменения, опосредованные белками двойного желейного рулета во время созревания и, вероятно, происходят от икосаэдрического предка[11][23].

Белки двойного желейного рулета в клеточных белках не наблюдались; они кажутся уникальными для вирусов[11]. По этой причине обнаружение явной гомологии с белками двойного желейного рулета в последовательностях мобильных элементов - полинтонов, широко распространенных в геномах эукариот, считается доказательством тесной эволюционной связи этих генетических элементов с вирусами[24].

В то время как двойные желейные рулеты не встречаются в белках клеточного происхождения, встречаются одинарные желейные рулеты[11][12]. Одним из таких классов клеточных белков являются нуклеоплазмины, которые служат в качестве молекулярных белков-шаперонов для сборки гистонов в нуклеосомы. N-концевой домен нуклеоплазмина имеет единственную укладку желейного рулета и собран в пентамер[25]. С тех пор о подобных структурах сообщалось в дополнительных группах белков ремоделирования хроматина[26]. Мотивы желейного рулета с идентичной связностью с бета-слоями также обнаруживаются в лигандах фактора некроза опухолей[27] и белках бактерии Yersinia pseudotuberculosis, которые принадлежат к классу вирусных и бактериальных белков, известных как суперантигены[28][29].

В более широком смысле члены чрезвычайно разнообразного суперсемейства купинов также часто описываются как желейные рулеты; хотя общее ядро доменной структуры купина содержит только шесть бета-цепей, многие купины имеют восемь[30]. Примеры включают негем- диоксигеназные ферменты[31][32] и гистоновые деметилазы семейства JmjC.[33][34]

Сравнительные исследования белков, классифицируемых как желейный рулет и «Греческий ключ», предполагают, что ключевые протеины Греческого ключа возникли значительно раньше, чем их более топологически сложные аналоги в желейном рулете[5]. Структурные биоинформатические исследования, сравнивающие белки вирусного капсидного желейного рулета с другими белками известной структуры, показывают, что белки капсида образуют хорошо разделенный кластер, что позволяет предположить, что они подвержены определённому набору эволюционных ограничений[4]. Одной из наиболее примечательных особенностей белков в виде желейного рулета вирусного капсида является их способность образовывать олигомеры в виде повторяющейся мозаичной структуры с образованием замкнутой белковой оболочки; клеточные белки, наиболее похожие по укладке и топологии, в большинстве своем также являются олигомерами[4]. Было высказано предположение, что вирусные капсидные белки желейного рулета произошли из клеточных желейных рулетов, возможно, в нескольких независимых случаях, на самых ранних стадиях клеточной эволюции[12].

Название «желейный рулет» было впервые использовано для структуры, созданной Джейн С. Ричардсон в 1981 году на основе греческого ключевого мотива, и было призвано отразить сходство структуры с желейным или швейцарским пирогом[2]. Структура получила множество описательных названий, в том числе: клин, бета-ствол и бета-ролл. Края двух листов не пересекаются, чтобы сформировать регулярные узоры водородных связей, и поэтому его часто не считают истинным бета-цилиндром[3] хотя этот термин широко используется при описании архитектуры вирусного капсида[14][15]. Клеточные белки, содержащие структуры, похожие на желейный рулет, можно описать как купиновую складку, складку JmjC или двухцепочечную бета-спираль[32].

• Вторичная структура
• Мотив (молекулярная биология)
• α-спираль
• 3_10-спираль
• β-сэндвич

• Antiparallel β Domains, a section from Anatomy and Taxonomy of Protein Structure by Jane S. Richardson
• The Jelly Roll of Life by Jacqueline Humphries at Small Things Considered, a blog sponsored by the American Society for Microbiology