Тимопоэтин

Тимопоэтин
Тимопоэтин
Доступные структуры
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB
Список идентификаторов PDB
	1GJJ, 1H9E, 1H9F
Идентификаторы
Символ	TMPO ; CMD1T; LAP2; LEMD4; PRO0868; TP
Внешние ID	OMIM: 188380 MGI: 106920 HomoloGene: 31144 GeneCards: TMPO Gene
Генная онтология
Генная онтология
Функция	• DNA binding; • protein binding; • lamin binding;
Компонент клетки	• chromatin; • nucleus; • nuclear envelope; • nuclear inner membrane; • membrane; • integral component of membrane; • nuclear membrane;
Биологический процесс	• regulation of transcription, DNA-templated;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи

Тимопоэтин (англ. thymopoietin) — это ген человека[1] и его белковый продукт, гормон, который синтезируется в клетках тимуса и принимает участие в контроле дифференцировки Т-лимфоцитов кластера дифференцировки CD90. Пре-мРНК гена тимопоэтина подвергается альтернативному сплайсингу, при этом образуются три различных мРНК, и соответственно, три формы белка—массой 75 кДа (альфа-форма), 51 кДа (бета-форма) и 39 кДа (гамма-форма), которые экспрессируются во всех клетках. Ген тимопоэтина человека локализован на двенадцатой хромосоме (участок 12q22) и состоит из восьми экзонов.

Альфа-форма белка представлена в ядре лимфоцитов, в то время как бета- и гамма-формы локализованы в ядерной мембране. Бета-форма белка является гомологом мышиного белка LAP2 (полипептид, связанный ламиной 2), который играет роль в регуляции ядерной архитектуры, связывая ламин В1 и хромосомы. Данное взаимодействие регулируется в ходе митоза путём фосфорилирования.

Примечания

Entrez Gene: TMPO thymopoietin (неопр.).

Литература

Harris C.A., Andryuk P.J., Cline S.W., Mathew S., Siekierka J.J., Goldstein G. Structure and mapping of the human thymopoietin (TMPO) gene and relationship of human TMPO beta to rat lamin-associated polypeptide 2 (англ.) // Genomics : journal. — 1995. — Vol. 28, no. 2. — P. 198—205. — doi:10.1006/geno.1995.1131. — PMID 8530026.
Dechat T., Vlcek S., Foisner R. Review: lamina-associated polypeptide 2 isoforms and related proteins in cell cycle-dependent nuclear structure dynamics. (англ.) // Journal of Structural Biology : journal. — 2000. — Vol. 129, no. 2—3. — P. 335—345. — doi:10.1006/jsbi.2000.4212. — PMID 10806084.
Twomey J.J., Goldstein G., Lewis V.M., et al. Bioassay determinations of thymopoietin and thymic hormone levels in human plasma. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1977. — Vol. 74, no. 6. — P. 2541—2545. — doi:10.1073/pnas.74.6.2541. — PMID 302007.
Heavner G.A., Audhya T., Goldstein G. Peptide analogs of thymopentin distinguish distinct thymopoietin receptor specificities on two human T cell lines. (англ.) // Regul. Pept. : journal. — 1990. — Vol. 27, no. 2. — P. 257—262. — doi:10.1016/0167-0115(90)90044-W. — PMID 2158125.
Audhya T., Schlesinger D.H., Goldstein G. Isolation and complete amino acid sequence of human thymopoietin and splenin. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1987. — Vol. 84, no. 11. — P. 3545—3549. — doi:10.1073/pnas.84.11.3545. — PMID 3473468.
Fuccello A., Audhya T., Talle M.A., Goldstein G. Immunoassay for bovine serum thymopoietin: discrimination from splenin by monoclonal antibodies. (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics : journal. — Elsevier, 1984. — Vol. 228, no. 1. — P. 292—298. — doi:10.1016/0003-9861(84)90070-5. — PMID 6364989.
Harris C.A., Andryuk P.J., Cline S., et al. Three distinct human thymopoietins are derived from alternatively spliced mRNAs. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1994. — Vol. 91, no. 14. — P. 6283—6287. — doi:10.1073/pnas.91.14.6283. — PMID 7517549.
Hara H., Hayashi K., Ohta K., et al. A new thymopoietin precursor gene from human thymus. (англ.) // Biochem. Mol. Biol. Int. : journal. — 1995. — Vol. 34, no. 5. — P. 927—933. — PMID 7703909.
Goldstein G., Schlesinger D.H., Audhya T. Isolation and complete amino acid sequence of human thymopoietin and splenin. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1994. — Vol. 91, no. 13. — P. 6249. — doi:10.1073/pnas.91.13.6249. — PMID 8016147.
Harris C.A., Andryuk P.J., Cline S.W., et al. Structure and mapping of the human thymopoietin (TMPO) gene and relationship of human TMPO beta to rat lamin-associated polypeptide 2. (англ.) // Genomics : journal. — 1996. — Vol. 28, no. 2. — P. 198—205. — doi:10.1006/geno.1995.1131. — PMID 8530026.
Andersson B., Wentland M.A., Ricafrente J.Y., et al. A "double adaptor" method for improved shotgun library construction. (англ.) // Analytical Biochemistry : journal. — 1996. — Vol. 236, no. 1. — P. 107—113. — doi:10.1006/abio.1996.0138. — PMID 8619474.
Berger R., Theodor L., Shoham J., et al. The characterization and localization of the mouse thymopoietin/lamina-associated polypeptide 2 gene and its alternatively spliced products. (англ.) // Genome Research : journal. — 1996. — Vol. 6, no. 5. — P. 361—370. — doi:10.1101/gr.6.5.361. — PMID 8743987.
Yu W., Andersson B., Worley K.C., et al. Large-scale concatenation cDNA sequencing. (англ.) // Genome Research : journal. — 1997. — Vol. 7, no. 4. — P. 353—358. — PMID 9110174.
Furukawa K., Fritze C.E., Gerace L. The major nuclear envelope targeting domain of LAP2 coincides with its lamin binding region but is distinct from its chromatin interaction domain. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1998. — Vol. 273, no. 7. — P. 4213—4219. — doi:10.1074/jbc.273.7.4213. — PMID 9461618.
Furukawa K., Kondo T. Identification of the lamina-associated-polypeptide-2-binding domain of B-type lamin. (англ.) // FEBS Journal : journal. — 1998. — Vol. 251, no. 3. — P. 729—733. — doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2510729.x. — PMID 9490046.
Dechat T., Gotzmann J., Stockinger A., et al. Detergent-salt resistance of LAP2alpha in interphase nuclei and phosphorylation-dependent association with chromosomes early in nuclear assembly implies functions in nuclear structure dynamics. (англ.) // The EMBO Journal : journal. — 1998. — Vol. 17, no. 16. — P. 4887—4902. — doi:10.1093/emboj/17.16.4887. — PMID 9707448.
Furukawa K. LAP2 binding protein 1 (L2BP1/BAF) is a candidate mediator of LAP2-chromatin interaction. (англ.) // Journal of Cell Science : journal. — The Company of Biologists, 1999. — Vol. 112 ( Pt 15). — P. 2485—2492. — PMID 10393804.
Weber P.J., Eckhard C.P., Gonser S., et al. On the role of thymopoietins in cell proliferation. Immunochemical evidence for new members of the human thymopoietin family. (англ.) // Biological Chemistry : journal. — 1999. — Vol. 380, no. 6. — P. 653—660. — doi:10.1515/BC.1999.081. — PMID 10430029.
Dechat T., Korbei B., Vaughan O.A., et al. Lamina-associated polypeptide 2alpha binds intranuclear A-type lamins. (англ.) // Journal of Cell Science : journal. — The Company of Biologists, 2000. — Vol. 113 Pt 19. — P. 3473—3484. — PMID 10984438.
Martins S.B., Eide T., Steen R.L., et al. HA95 is a protein of the chromatin and nuclear matrix regulating nuclear envelope dynamics. (англ.) // Journal of Cell Science : journal. — The Company of Biologists, 2001. — Vol. 113 Pt 21. — P. 3703—3713. — PMID 11034899.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[entrez-1] Entrez Gene: TMPO thymopoietin (неопр.).