Адипонектин

Адипонектин
Адипонектин
	; PDB структура 1c28.
Доступные структуры
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB
Список идентификаторов PDB
	4DOU
Идентификаторы
Символ	ADIPOQ ; ACDC; ACRP30; ADIPQTL1; ADPN; APM-1; APM1; GBP28
Внешние ID	OMIM: 605441 MGI: 106675 HomoloGene: 3525 GeneCards: ADIPOQ Gene
Генная онтология
Генная онтология
Функция	• receptor binding; • cytokine activity; • hormone activity; • protein binding; • sialic acid binding; • identical protein binding; • protein homodimerization activity;
Компонент клетки	• extracellular region; • collagen trimer; • extracellular space; • endoplasmic reticulum; • cell surface; • extracellular exosome;
Биологический процесс	• response to hypoxia; • positive regulation of protein phosphorylation; • glucose metabolic process; • generation of precursor metabolites and energy; • fatty acid beta-oxidation; • response to nutrient; • circadian rhythm; • response to sucrose; • response to glucose; • positive regulation of signal transduction; • negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway; • positive regulation of protein kinase A signaling; • negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation; • negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • positive regulation of cholesterol efflux; • regulation of glucose metabolic process; • response to activity; • negative regulation of smooth muscle cell migration; • fatty acid oxidation; • negative regulation of cell migration; • negative regulation of granulocyte differentiation; • negative regulation of protein autophosphorylation; • positive regulation of cellular protein metabolic process; • negative regulation of tumor necrosis factor production; • positive regulation of interleukin-8 production; • cellular response to insulin stimulus; • positive regulation of myeloid cell apoptotic process; • adiponectin-activated signaling pathway; • negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion; • low-density lipoprotein particle clearance; • response to tumor necrosis factor; • cellular response to drug; • glucose homeostasis; • positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • negative regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • negative regulation of MAP kinase activity; • response to ethanol; • negative regulation of fat cell differentiation; • negative regulation of macrophage differentiation; • negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor biosynthetic process; • negative regulation of gluconeogenesis; • negative regulation of blood pressure; • positive regulation of blood pressure; • negative regulation of transcription, DNA-templated; • positive regulation of fatty acid metabolic process; • positive regulation of glucose import; • negative regulation of hormone secretion; • negative regulation of smooth muscle cell proliferation; • negative regulation of inflammatory response; • positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; • negative regulation of phagocytosis; • negative regulation of synaptic transmission; • brown fat cell differentiation; • protein homooligomerization; • response to glucocorticoid; • membrane depolarization; • membrane hyperpolarization; • protein heterotrimerization; • negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • response to linoleic acid; • detection of oxidative stress; • cellular response to cAMP; • positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production; • cellular response to epinephrine stimulus; • protein localization to plasma membrane; • negative regulation of intracellular protein transport; • negative regulation of receptor binding; • negative regulation of DNA biosynthetic process; • positive regulation of glycogen (starch) synthase activity; • positive regulation of metanephric glomerular visceral epithelial cell development; • positive regulation of cAMP-dependent protein kinase activity; • positive regulation of renal albumin absorption; • negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway; • negative regulation of metanephric mesenchymal cell migration;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи

Адипонектин (также называемый GBP-28, apM1, AdipoQ и Acrp30) — гормон, который синтезируется и секретируется белой жировой тканью, преимущественно адипоцитами висцеральной области (а также плацентой во время беременности[1]), находится в достаточном количестве в крови — около 0,01% общего белка плазмы c общей концентрацией около 5-10 мкг/мл. Его секреция стимулируется инсулином. У человека этот белок кодируется геном ADIPOQ[2]. Адипонектин участвует в регуляции уровня глюкозы и расщепления жирных кислот.

Структура

Адипонектин — полипептид из 244 аминокислот. В его структуре есть четыре различных региона. Первый представляет собой короткую сигнальную последовательность, предназначенную для секреции гормона; затем короткий регион, который варьируется между видами; третий — область из 65 аминокислот, схожая с коллагеновыми белками; последний представляет собой глобулярный домен. В целом этот ген схож с (с1q системы комплемента). Однако, когда была определена 3-мерная структура глобулярных региона, поразительное сходство обнаружилось с TNFa, несмотря на не родственные белковые последовательности[3].

Функции

Концентрация адипонектина в плазме крови имеет чёткую отрицательную корреляцию с индексом атерогенности, уровнем ТГ и Апо-В, а также положительную корреляцию с ЛПВП и Апо-А-1. Этот белок регулирует энергетический гомеостаз и оказывает противовоспалительный и антиатерогенный эффекты, подавляя адгезию моноцитов к эндотелиальным клеткам сосудов и оказывая тормозящее влияние на обусловленную ростовым фактором пролиферацию гладкомышечных клеток в сосудистой стенке. Уровень адипонектина снижается при ожирении, в отличие от других адипокинов, которые при этом повышаются, включая лептин, резистин и TNF-α. Развитие сахарного диабета (СД) 2 типа может быть связано с нарушением регуляции секреции этого гормона. Показано, что снижение экспрессии адипонектина коррелирует с инсулинорезистентностью. Введение рекомбинантного адипонектина угнетает синтез глюкозы в печени. Полагают, что адипонектин выполняет защитную функцию против гипергликемии, инсулинорезистентности и атеросклероза (АС), модулирует чувствительность к инсулину и гомеостаз глюкозы.

Низкое содержание адипонектина в сыворотке является независимым фактором прогноза развития СД 2 типа. Чем выше уровень адипонектина в крови, тем ниже риск развития сахарного диабета 2 типа, независимо от индекса массы тела (ИМТ), расы и пола.

Показано, что сывороточная концентрация адипонектина обратно коррелирует с плотностью костной ткани и массой висцерального жира. Предполагают, что адипонектин может играть роль в защитном действии висцерального жира на плотность костной ткани. Адипонектин также ингибирует воспалительные процессы, связанные с АС, подавляя экспрессию цитокинов и молекул адгезии в клетках сосудистого эндотелия и макрофагах соответственно. Чем выше содержание гормона, секретируемого жировыми клетками, тем меньше риск развития инфаркта миокарда. Адипонектин противодействует накоплению жиров в стенках артерий, уменьшая вероятность образования тромбов, которые могут приводить к инфаркту миокарда.

В настоящее время адипонектин является одним из наиболее достоверных биохимических предикторов сахарного диабета 2 типа.

Примечания

Chen J., Tan B., Karteris E., Zervou S., Digby J., Hillhouse E.W., Vatish M., Randeva H.S. Secretion of adiponectin by human placenta: differential modulation of adiponectin and its receptors by cytokines (англ.) // Diabetologia : journal. — 2006. — Vol. 49, no. 6. — P. 1292—1302. — doi:10.1007/s00125-006-0194-7. — PMID 16570162.
Maeda K., Okubo K., Shimomura I., Funahashi T., Matsuzawa Y., Matsubara K. cDNA cloning and expression of a novel adipose specific collagen-like factor, apM1 (AdiPose Most abundant Gene transcript 1) (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. : journal. — 1996. — Vol. 221, no. 2. — P. 286—289. — doi:10.1006/bbrc.1996.0587. — PMID 8619847.
Shapiro L., Scherer P.E. The crystal structure of a complement-1q family protein suggests an evolutionary link to tumor necrosis factor (англ.) // Curr. Biol. : journal. — 1998. — Vol. 8, no. 6. — P. 335—338. — doi:10.1016/S0960-9822(98)70133-2. — PMID 9512423.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[pmid16570162-1] Chen J., Tan B., Karteris E., Zervou S., Digby J., Hillhouse E.W., Vatish M., Randeva H.S. Secretion of adiponectin by human placenta: differential modulation of adiponectin and its receptors by cytokines (англ.) // Diabetologia : journal. — 2006. — Vol. 49, no. 6. — P. 1292—1302. — doi:10.1007/s00125-006-0194-7. — PMID 16570162.

[pmid8619847-2] Maeda K., Okubo K., Shimomura I., Funahashi T., Matsuzawa Y., Matsubara K. cDNA cloning and expression of a novel adipose specific collagen-like factor, apM1 (AdiPose Most abundant Gene transcript 1) (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. : journal. — 1996. — Vol. 221, no. 2. — P. 286—289. — doi:10.1006/bbrc.1996.0587. — PMID 8619847.

[pmid9512423-3] Shapiro L., Scherer P.E. The crystal structure of a complement-1q family protein suggests an evolutionary link to tumor necrosis factor (англ.) // Curr. Biol. : journal. — 1998. — Vol. 8, no. 6. — P. 335—338. — doi:10.1016/S0960-9822(98)70133-2. — PMID 9512423.