Триптаза

Триптаза (Шифр КФ 3.4.21.59) — фермент, сериновая протеаза, локализующаяся в тучных клетках, маркёр активации тучных клеток[1][2][3][4][5].

Триптаза

Тетрамер альфа-1-триптазы человека
Идентификаторы
Шифр КФ 3.4.21.59
Номер CAS 97501-93-4
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO • EGO
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins
CAS 97501-93-4

В клинике

Нормальный уровень триптазы в сыворотке крови менее 11,5 нг/мл[6]. Повышенная концентрация сывороточной триптазы может наблюдаться при анафилактической или похожих реакциях. Триптаза, как правило, с меньшей вероятностью повышается в случае аллергических реакций на продукты, в отличие от других типов аллергии. Повышенная сывороточная триптаза также может предполагать эозинофильный лейкоз, вызванный мутациями с образованием синтетического гена FIP1L1-PDGFRA, либо системный мастоцитоз[7][8].

Физиология

Триптаза играет роль в аллергической реакции и, возможно, является митогеном для линий фибробластов. Это фермент с аллостерической регуляцией активности[9].

В патологии

Клетки Клара также содержат триптазу, которая, как считается, отвечает за расщепление гемагглютинина вируса гриппа типа А, который в результате активируется и приводит к симптомам гриппа[10]. Триптаза мыши MCP6 играет роль в хронической инфекции паразитарным Trichinella spiralis[11].

Гены триптаз

У человека продукты следующих генов обладают триптазной активностью:

Ген человекаФермент
TPSAB1Триптаза альфа-1
TPSAB1Триптаза бета-1
TPSB2Триптаза бета-2
TPSD1Триптаза дельта
TPSG1Триптаза гамма
PRSS22Триптаза эпсилон

У мыши продукты следующих генов обладают триптазной активностью:

Ген мышиФермент
MCP-6 Триптаза MCP-6
MCP-7 Триптаза MCP-7

Примечания

  1. Tanaka T., McRae B. J., Cho K., Cook R., Fraki J. E., Johnson D. A., Powers J. C. Mammalian tissue trypsin-like enzymes. Comparative reactivities of human skin tryptase, human lung tryptase, and bovine trypsin with peptide 4-nitroanilide and thioester substrates (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1983. — November (vol. 258, no. 22). P. 13552—13557. PMID 6358206.
  2. Vanderslice P., Ballinger S. M., Tam E. K., Goldstein S. M., Craik C. S., Caughey G. H. Human mast cell tryptase: multiple cDNAs and genes reveal a multigene serine protease family (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1990. — May (vol. 87, no. 10). P. 3811—3815. doi:10.1073/pnas.87.10.3811. PMID 2187193.
  3. Kido H., Fukusen N., Katunuma N. Chymotrypsin- and trypsin-type serine proteases in rat mast cells: properties and functions (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics : journal. Elsevier, 1985. — June (vol. 239, no. 2). P. 436—443. doi:10.1016/0003-9861(85)90709-X. PMID 3890754.Шаблон:Closed access
  4. Cromlish J. A., Seidah N. G., Marcinkiewicz M., Hamelin J., Johnson D. A., Chrétien M. Human pituitary tryptase: molecular forms, NH2-terminal sequence, immunocytochemical localization, and specificity with prohormone and fluorogenic substrates (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1987. — January (vol. 262, no. 3). P. 1363—1373. PMID 3543004.
  5. Harvima I. T., Schechter N. M., Harvima R. J., Fräki J. E. Human skin tryptase: purification, partial characterization and comparison with human lung tryptase (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta : journal. — 1988. — November (vol. 957, no. 1). P. 71—80. doi:10.1016/0167-4838(88)90158-6. PMID 3140898.Шаблон:Closed access
  6. Mayo Clinic > Test ID: FFTRS91815, Tryptase (недоступная ссылка)
  7. Vega F., Medeiros L. J., Bueso-Ramos C. E., Arboleda P., Miranda R. N. Hematolymphoid neoplasms associated with rearrangements of PDGFRA, PDGFRB, and FGFR1 (англ.) // American Journal of Clinical Pathology : journal. — 2015. — September (vol. 144, no. 3). P. 377—392. doi:10.1309/AJCPMORR5Z2IKCEM. PMID 26276769.
  8. Valent P., Akin C., Hartmann K., Nilsson G., Reiter A., Hermine O., Sotlar K., Sperr W. R., Escribano L., George T. I., Kluin-Nelemans H. C., Ustun C., Triggiani M., Brockow K., Gotlib J., Orfao A., Schwartz L. B., Broesby-Olsen S., Bindslev-Jensen C., Kovanen P. T., Galli S. J., Austen K. F., Arber D. A., Horny H. P., Arock M., Metcalfe D. D. Advances in the Classification and Treatment of Mastocytosis: Current Status and Outlook toward the Future (англ.) // Cancer Research : journal. American Association for Cancer Research, 2017. — March (vol. 77, no. 6). P. 1261—1270. doi:10.1158/0008-5472.CAN-16-2234. PMID 28254862.
  9. Selwood T., Jaffe E. K. Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics : journal. Elsevier, 2012. — March (vol. 519, no. 2). P. 131—143. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. PMID 22182754.
  10. Taubenberger J. K. Influenza virus hemagglutinin cleavage into HA1, HA2: no laughing matter (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1998. — August (vol. 95, no. 17). P. 9713—9715. doi:10.1073/pnas.95.17.9713. PMID 9707539.
  11. Shin K., Watts G. F., Oettgen H. C., Friend D. S., Pemberton A. D., Gurish M. F., Lee D. M. Mouse mast cell tryptase mMCP-6 is a critical link between adaptive and innate immunity in the chronic phase of Trichinella spiralis infection (англ.) // Journal of Immunology : journal. — 2008. — April (vol. 180, no. 7). P. 4885—4891. doi:10.4049/jimmunol.180.7.4885. PMID 18354212.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.