TPSG1
TPSG1, γ-Триптаза (англ. Tryptase gamma; Шифр КФ 3.4.21.59) — фермент триптаза, продукт гена человека TPSG1[1].
TPSG1 | |||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||||||
Символы | TPSG1, PRSS31, TMT, trpA, tryptase gamma 1 | ||||||||||||
Внешние IDs | OMIM: 609341 MGI: 1349391 HomoloGene: 74994 GeneCards: 25823 | ||||||||||||
| |||||||||||||
Ортологи | |||||||||||||
Виды | Человек | Мышь | |||||||||||
Entrez | |||||||||||||
Ensembl | |||||||||||||
UniProt | |||||||||||||
RefSeq (мРНК) | |||||||||||||
RefSeq (белок) |
| ||||||||||||
Локус (UCSC) | Chr 16: 1.22 – 1.23 Mb | Chr 17: 25.37 – 25.37 Mb | |||||||||||
Поиск PubMed | |||||||||||||
Править (человек) | Править (мышь) |
Структура
Триптаза гамма (γ-триптаза) состоит из 321 аминокислота, молекулярная масса 33,8 кДа. Молекула содержит липофильный участок на C-конце, который, вероятно, отвечает за связывание с клеточной мембраной.
Функции
Триптазы входят в семейство S1 трипсино-подобных сериновых протеаз. Они каталитически активны в тетрамерной форме, стабилизируемой гепарином, и устойчивы к известным эндогенным ингибиторам протеаз. Несколько генов триптаз сгруппированы на хромосоме 16p13.3 и обладают некоторыми общими свойствами. Все эти гены имеют высококонсервативные участки 3' UTR и содержат тандемные повторы на 5'-конце, а их 3' UTR участок играет роль в регуляции стабильности их мРНК. Гены содержат интрон непосредственно после инициирующего Met-кодона, отделяющего Met-кодон от кодирующей белок последовательности. Такая особенность структуры гена характерна в основном только для триптаз[1].
γ-Триптаза экпрессирована в лёгких, кишечнике и некоторых фругих тканях, особенно высокая экспрессия обнаружена в тучных клетках воздуховодных путей[2].
См. также
Примечания
- Entrez Gene: tryptase gamma 1 .
- Caughey GH, Raymond WW, Blount JL, Hau LW, Pallaoro M, Wolters PJ; et al. (2000). “Characterization of human gamma-tryptases, novel members of the chromosome 16p mast cell tryptase and prostasin gene families”. J Immunol. 164 (12): 6566–75. DOI:10.4049/jimmunol.164.12.6566. PMID 10843716.
Литература
- Caughey GH (2002). “New developments in the genetics and activation of mast cell proteases”. Mol. Immunol. 38 (16–18): 1353—7. DOI:10.1016/S0161-5890(02)00087-1. PMID 12217407.
- Caughey GH, Raymond WW, Blount JL, et al. (2000). “Characterization of human gamma-tryptases, novel members of the chromosome 16p mast cell tryptase and prostasin gene families”. J. Immunol. 164 (12): 6566—75. DOI:10.4049/jimmunol.164.12.6566. PMID 10843716.
- Wong GW, Foster PS, Yasuda S, et al. (2002). “Biochemical and functional characterization of human transmembrane tryptase (TMT)/tryptase gamma. TMT is an exocytosed mast cell protease that induces airway hyperresponsiveness in vivo via an interleukin-13/interleukin-4 receptor alpha/signal transducer and activator of transcription (STAT) 6-dependent pathway”. J. Biol. Chem. 277 (44): 41906—15. DOI:10.1074/jbc.M205868200. PMID 12194977.
- Daniels RJ, Peden JF, Lloyd C, et al. (2001). “Sequence, structure and pathology of the fully annotated terminal 2 Mb of the short arm of human chromosome 16”. Hum. Mol. Genet. 10 (4): 339—52. DOI:10.1093/hmg/10.4.339. PMID 11157797.
- Wong GW, Tang Y, Feyfant E, et al. (1999). “Identification of a new member of the tryptase family of mouse and human mast cell proteases which possesses a novel COOH-terminal hydrophobic extension”. J. Biol. Chem. 274 (43): 30784—93. DOI:10.1074/jbc.274.43.30784. PMID 10521469.
- Xiang M, Gu Y, Zhao F, et al. (2010). “Mast cell tryptase promotes breast cancer migration and invasion”. Oncol. Rep. 23 (3): 615—9. DOI:10.3892/or_00000676. PMID 20126998.