BCAA

Аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями (англ. branched-chain amino acids, BCAA) — группа протеиногенных аминокислот, характеризующихся разветвлёнными строением алифатической боковой цепи. К таким аминокислотам относятся лейцин, изолейцин и валин.

Все три аминокислоты являются незаменимыми для человека и должны поступать в организм с пищей[1], организм человека эти аминокислоты самостоятельно не синтезирует[2]. Содержание лейцина, изолейцина и валина в мясных и молочных продуктах максимально[2]. Например, потребление 200-250 граммов говядины или другого мяса полностью покрывает суточную потребность организма в ВСАА[2]. Так же эти аминокислоты в высокой концентрации присутствуют в таких продуктах как: филе куриное, тунец, лосось, филе индейки, яйца, арахис[2].

Среднее содержание этих аминокислот в пищевых белках составляет 20-25%[3]. Хотя большая часть аминокислот метаболизируется в печени, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями подвергаются катаболическим превращениям, главным образом, в других органах и тканях, включая скелетные мышцы, сердце, нейроны, жировую ткань и почки[1][3].

Помимо очевидной роли в построении молекул белков, аминокислоты c разветвлёнными боковыми цепями имеют множество других функций. Считается, что при мышечной работе они могут использоваться для синтеза промежуточных соединений цикла трикарбоновых кислот и глюконеогенеза, то есть выступают в качестве источников энергии. Кроме того, эти аминокислоты имеют регуляторные функции: выступая в качестве сигнальных молекул, они регулируют процессы синтеза и деградации белков, клеточного метаболизма и роста, а также секрецию инсулина[4].

Роль в структуре белков

Лейцин, изолейцин и валин являются наиболее гидрофобными протеиногенными аминокислотами, это свойство определяет их роль в структуре белков. Гидрофобные аминокислотные остатки (а значит, в том числе и аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями) встречаются в относительно большом количестве во внутренних частях водорастворимых глобулярных белков, на поверхности доменов мембранных белков, взаимодействующих с липидами мембран, на поверхностях контактов между отдельными α-спиралями, входящими в состав фибриллярного белка. Остатки аминокислот с разветвлёнными боковыми цепями участвуют в гидрофобных взаимодействиях — слабых взаимодействиях, которые наряду с водородными связями, ионными связями и Ван-дер-Ваальсовыми взаимодействиями обеспечивают стабильность третичной структуры белка. Помимо такой общей структурной роли, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями могут выполнять и специфические функции: эти аминокислоты важны для связывания молекул икислорода миоглобином и гемоглобином, а также для связывания субстрата и каталитической активности различных ферментов[3].

Применение

Аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями расщепляются в мышцах, а не в печени, поэтому считается, что они играют важную роль в производстве энергии во время выполнения упражнений. BCAA применяется очень широко в ряде спортивных дисциплин, в частности в бодибилдинге. Культуристы утверждают, что BCAA помогает повысить выносливость, предотвращают разрушение и ускоряет восстановление мышечных белков. .

В дни тренировок

В процессе тренировки, организм сжигает топливо бешеными темпами, и когда строительного материала не хватает, мышцы начинают «пожирать» самих себя. Чтобы не допустить этого, нужно давать подпитку непосредственно перед тренировочной сессией и после неё. Если продолжительность тренировки более 1 часа, то аминокислоты можно принять дополнительно в промежутках между упражнениями.

Каждый производитель указывает свои дозы приема. Оптимальной является 33 мг лейцина на 1 кг массы тела спортсмена. То есть, при весе 80 кг потребность в лейцине составляет 2640 мг за тренировку, это примерно 5 грамм ВСАА при стандартном соотношении 2:1:1. Благодаря несложным подсчетам, вы сами сможете рассчитать дозу, исходя из своего веса и соотношении аминокислот в применяемом вами ВСАА.

Исследования

Пищевая добавка ВСАА была использована клинически для помощи в восстановлении пострадавших от ожогов. Однако, в 2006 году вышел документ о том, что в применении ВСАА при ожогах, травме и сепсисе следует отказаться[5]

Некоторые исследования показали возможную связь между высоким уровнем заболеваемости боковым амиотрофическим склерозом среди профессиональных игроков в американский футбол и итальянских футболистов, т. к. игроки с боковым амиотрофическим склерозом принимали в пищу ВСАA.[6]

Деградация

Деградация аминокислот с разветвлённой цепью протекает под действием дегидрогеназного комплекса разветвлённых α-кетокислот (BCKDH). Дефицит этого комплекса приводит к накоплению аминокислот с разветвленной цепью (лейцинизолейцин и валин) и их токсических продуктов (КоА-эфиров) в крови и моче.

В BCKDH комплексе происходит преобразование аминокислот с разветвлённой цепью в ацил-КоА - производные, которые после последующих реакций превращаются либо в ацетил-КоА или сукцинил-КоА, которые поступают в цикл лимонной кислоты.[7]

Примечания

  1. Huang Y., Zhou M., Sun H., Wang Y. Branched-chain amino acid metabolism in heart disease: an epiphenomenon or a real culprit? (англ.) // Cardiovasc Res : journal. — 2011. Vol. 90, no. 2. P. 220—223. doi:10.1093/cvr/cvr070. PMID 21502372.
  2. BCAA: как правильно принимать аминокислоты, на что они влияют и где содержатся. Рамблер/новости. Дата обращения: 6 января 2022.
  3. Brosnan J. T., Brosnan M. E. Branched-chain amino acids: enzyme and substrate regulation (англ.) // J. Nutr. : journal. — 2006. Vol. 136, no. 1 Suppl. P. 207S—211S. PMID 16365084.
  4. Yoshizawa F. New therapeutic strategy for amino acid medicine: notable functions of branched chain amino acids as biological regulators (англ.) // J. Pharmacol. Sci. : journal. — 2012. Vol. 118, no. 2. P. 149—155. PMID 22293293.
  5. Jean-Pascal De Bandt, Luc Cynober. Therapeutic Use of Branched-Chain Amino Acids in Burn, Trauma, and Sepsis (англ.) // The Journal of Nutrition. — 2006-01-01. Vol. 136, iss. 1. P. 308S—313S. ISSN 1541-6100 0022-3166, 1541-6100.
  6. Marin Manuel, C. J. Heckman. Stronger is not always better: could a bodybuilding dietary supplement lead to ALS? // Experimental neurology. — 2011-01-01. Т. 228, вып. 1. С. 5—8. ISSN 0014-4886. doi:10.1016/j.expneurol.2010.12.007.
  7. D. D. Sears, G. Hsiao, A. Hsiao, J. G. Yu, C. H. Courtney. Mechanisms of human insulin resistance and thiazolidinedione-mediated insulin sensitization (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. National Academy of Sciences, 2009-11-03. Vol. 106, iss. 44. P. 18745—18750. ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. doi:10.1073/pnas.0903032106.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.