OGT

O-ацетилглюкозаминирование является динамической модификацией: в клетке существует баланс между O-ацетилглюкозаминированием белка-мишени с помощью гликозилтрансферазы OGT и удалением N-ацетилглюкозамина при помощи фермента OGA

Мишенью для O-ацетилглюкозаминирования служат белки, которые остаются в цитоплазме или в клеточном ядре. Это отличает данную модификацию от гликозилирования с N-ацетилгалактозамином (O-GalNAc), мишенью которой служат секретируемые белки[7]. O-ацетилглюкозаминирование является динамической модификацией: в клетке существует баланс между O-ацетилглюкозаминированием белка-мишени с помощью гликозилтрансферазы OGT и удалением N-ацетилглюкозамина при помощи ядерно-цитоплазматической β-N-ацетилглюкозаминидазы OGA (O-GlcNAcase; OGA; EC 3.2.1.169)[8][9]. По динамическому характеру O-ацетилглюкозаминирование похоже на фосфорилирование белков, которое также является обратимой модификацией. Однако в O-ацетилглюкозаминировании белков непосредственно участвуют только два специализированных фермента, в то время как в фосфорилировании участвуют сотни киназ и дефосфорилаз[10].O-ацетилглюкозаминирование и фосфорилирование может проходить по одним и тем же сериновым или треониновым аминокислотным остаткам, что заставляет предположить, что эти модификации могут конкурировать друг с другом в клетке[8][11]. O-ацетилглюкозаминирование влияет на клеточный цикл, стабильность белков, участвует в ответе на стресс. Данная модификация может играть роль в таких нейродегенеративных заболеваниях, как болезнь Паркинсона и болезнь Альцгеймера[12][11]. Обнаружено, что эта модификация играет роль в диабете[13]. Также O-GlcNAc-гликозилирование может способствовать эффекту Варбурга, наблюдаемому в раковых клетках[8][14].