Транспортин-1

Транспортин-1 (импортин-β2, кариоферин-β2, MIP) — транспортный фактор, участвующий в переносе белков в клеточное ядро, который у человека кодируется геном TNPO1. Транспортин-1 импортирует в ядро широкий спектр белков, среди которых много РНК-связывающих белков и факторов транскрипции[1]. Гомологом транспортина-1 у дрожжей является Kap104p[2].

Транспортин-1
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Символы TNPO1, IPO2, KPNB2, MIP, MIP1, TRN, Transportin 1
Внешние IDs OMIM: 602901 MGI: 2681523 HomoloGene: 5358 GeneCards: 3842
Профиль экспрессии РНК




Больше информации
Ортологи
Виды Человек Мышь
Entrez

3842

238799

Ensembl

ENSG00000083312

ENSMUSG00000009470

UniProt

Q92973

Q8BFY9

RefSeq (мРНК)

NM_002270
NM_153188

NM_001048267
NM_178716

RefSeq (белок)

NP_001041732
NP_848831

Локус (UCSC) Chr 5: 72.82 – 72.92 Mb Chr 13: 98.84 – 98.93 Mb
Поиск PubMed
Править (человек)Править (мышь)

Транспортин-1 связывает свои субстраты напрямую без участия адаптера. Он распознаёт особый тип сигнала ядерной локализации — PY-NLS (англ. Nuclear Localization Signal). PY-NLS имеют размер 15—30 аминокислотных остатков и могут довольно сильно отличаться по последовательности, но в целом они характеризуются наличием N-концевого кластера гидрофобных или положительно заряженных аминокислотных остатков и C-концевым мотивом R/K/H-X2—5-P-Y[3]. Соответственно выделяют два подкласса PY-NLS: гидрофобные и основные. Известно несколько белков, которые транспортируются в ядро транспортином-1, но не содержат PY-NLS[4].

Большинство известных субстратов транспортина-1 представлено РНК-связывающими белками[4]. Субстратами транспортина-1 являются белки PQBP1, PABP2, EWS, FUS, SAM68, hnRNP M, hnRNP A1, hnRNP A0, hnRNP A2, hnRNP A3, hnRNP D, hnRNP F, hnRNP H1, JKTP-1, TAP (NXF1), HuR, HEXIM1, RB15B, Clk3, WBS16, циклин T1, TAFII68, CPSF6, HCC1, SOX14, ETLE[2], DJ-1, ELYS, GSK-3β, HCMV UL79, huntingtin, PABPN1, TAF15, TIS11, RP2[3]. Все они содержат мотив PY-NLS. Субстраты KIF17 и symportin 1 содержат гомологичный PL-NLS. Кроме того есть сообщения об участии транспортина-1 в ядерном импорте некоторых белков (ADAR1, CD44, FOXO4, JMJD5, PLK1), которые не содержат явного PY-NLS.

Примечания

  1. Christie M., Chang C. W., Róna G., Smith K. M., Stewart A. G., Takeda A. A., Fontes M. R., Stewart M., Vértessy B. G., Forwood J. K., Kobe B. Structural biology and regulation of protein import into the nucleus. (англ.) // Journal of molecular biology. — 2015. doi:10.1016/j.jmb.2015.10.023. PMID 26523678.
  2. Chook Y. M., Süel K. E. Nuclear import by karyopherin-βs: recognition and inhibition. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2011. — Vol. 1813, no. 9. — P. 1593—1606. doi:10.1016/j.bbamcr.2010.10.014. PMID 21029754.
  3. Soniat M., Chook Y. M. Nuclear localization signals for four distinct karyopherin-β nuclear import systems. (англ.) // The Biochemical journal. — 2015. — Vol. 468, no. 3. — P. 353—362. doi:10.1042/BJ20150368. PMID 26173234.
  4. Twyffels L., Gueydan C., Kruys V. Transportin-1 and Transportin-2: protein nuclear import and beyond. (англ.) // FEBS letters. — 2014. — Vol. 588, no. 10. — P. 1857—1868. doi:10.1016/j.febslet.2014.04.023. PMID 24780099.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.