Коферменты
Коферменты (лат. приставка "co-" — объединение, сообща, вместе) , или коэнзимы — органические природные соединения небелковой природы, необходимые для осуществления каталитического действия ферментов[1]. Коферменты вместе с функциональными группами аминокислотных остатков фермента формируют активный центр фермента, на котором происходит связывание с субстратом и образование активированного фермент-субстратного комплекса.
Комплекс кофермента и апофермента образует целостную, биологически активную молекулу фермента, называемую холоферментом. Наиболее распространенную группу составляют соединения нуклеотидной природы, а также коферменты, содержащие остатки фосфорной кислоты.
Роль коферментов нередко играют витамины или их метаболиты (чаще всего — фосфорилированные формы витаминов группы B). Например, коферментом фермента карбоксилазы является тиаминпирофосфат, коферментом многих аминотрансфераз — пиридоксаль-6-фосфат.
В металлоферментах роль, аналогичную роли коферментов, могут исполнять катионы металлов, однако коферментами их обычно не называют.
Коферменты обычно непрерывно синтезируются, и их концентрация поддерживается на постоянном уровне внутри клетки. Например, НАДФ "пополняется" через пентозофосфатный путь и S-аденозилметионин с помощью метионинаденозилтрансферазы. Непрерывный синтез означает, что небольшие количества коферментов могут использоваться очень интенсивно. Например, человеческое тело переворачивает свой собственный жир в АТФ каждый день[2].
Список коферментов
ТИАМИНОВЫЕ (производные витамина В1):
- ТМФ - тиаминмонофосфат;
- ТДФ - тиаминдифосфат;
- ТТФ - тиаминтрифосфат.
ФЛАВИНОВЫЕ (витамин В2):
- ФМН - флавинмононуклеотид;
- ФАД - флавинадениндинуклеотид.
НИКОТИНАМИДНЫЕ (витамин РР)
- НАД - никотинамидадениндинуклеотид;
- НАДФ - никотинамиддинуклеотидфосфат.
ПАНТОТЕИНОВЫЕ (витамин В5)
ПИРИДОКСИНОВЫЕ (витамин В6):
- ПФ - пиридоксальфосфат;
- ПАФ - пиридоксаминофосфат,
Примечания
- В.А. СМИРНОВ, Ю.Н. КЛИМОЧКИН. ВИТАМИНЫ И КОФЕРМЕНТЫ Учебное пособие Часть 2. — Самара: Самар. гос. техн. ун-т, 2008. — 91 с.
- Törnroth-Horsefield S, Neutze R. Opening and closing the metabolite gate. — Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, December 2008.