Azotobacter vinelandii

*Azotobacter vinelandii*
Azotobacter vinelandii
Научная классификация
	Домен: Бактерии Тип: Протеобактерии Класс: Гамма-протеобактерии Порядок: Pseudomonadales Семейство: Pseudomonadaceae Род: Азотобактер Род: Azotobacter vinelandii
Международное научное название
	Azotobacter vinelandii Lipman[1]
ITIS	130
NCBI	354
EOL	973110

Azotobacter vinelandii (лат.) — вид бактерий рода азотобактер, грамотрицательный диазотроф, способный фиксировать азот в процессе аэробного роста. Представляет собой удобную модельную систему для изучения процесса азотофиксации, хорошо растёт в культуре.

A. vinelandii — свободно живущий почвенный организм, синтезирует фитогормоны и витамины. Синтезирует флуоресцентный пигмент пиовердин[2].

Нитрогеназа из Azotobacter vinelandii исследовалась при помощи рентгеноструктурного анализа как в АТФ-тетрафлуороалюминатном состоянии[3], так и в MgАТФ-связанном[4]. В качестве активного сайта у этого фермента сложный молибденово-железосерный кластер, состоящий из двух псевдокубических структур.

Примечания

Review of American Chemical Research (неопр.) / William A. Noyes. — 1904. — Т. 10. — С. 75.
Menhart, N., Thariath, A., Viswanatha, T. (1991) Characterization of the pyoverdines of Azotobacter vinelandii ATCC 12837 with regard to heterogeneity. Biology of Metals 4(4):223-32. PMID 1838001
Schindelin, H., Kisker, C., Schlessman, J.L., Howard, J.B., Rees, D.C. (1997) Structure of ADP x AIF4(-)-stabilized nitrogenase complex and its implications for signal transduction. Nature 387: 370—376. PMID 9163420 doi:10.1038/387370a0
Chiu, H., Peters, J.W., Lanzilotta, W.N., Ryle, M.J., Seefeldt, L.C., Howard, J.B., Rees, D.C. (2001) MgATP-Bound and nucleotide-free structures of a nitrogenase protein complex between the Leu 127 Delta-Fe-protein and the MoFe-protein. Biochemistry 40: 641—650. PMID 11170380

Ссылки

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Review of American Chemical Research (неопр.) / William A. Noyes. — 1904. — Т. 10. — С. 75.

[2] Menhart, N., Thariath, A., Viswanatha, T. (1991) Characterization of the pyoverdines of Azotobacter vinelandii ATCC 12837 with regard to heterogeneity. Biology of Metals 4(4):223-32. PMID 1838001

[3] Schindelin, H., Kisker, C., Schlessman, J.L., Howard, J.B., Rees, D.C. (1997) Structure of ADP x AIF4(-)-stabilized nitrogenase complex and its implications for signal transduction. Nature 387: 370—376. PMID 9163420 doi:10.1038/387370a0

[4] Chiu, H., Peters, J.W., Lanzilotta, W.N., Ryle, M.J., Seefeldt, L.C., Howard, J.B., Rees, D.C. (2001) MgATP-Bound and nucleotide-free structures of a nitrogenase protein complex between the Leu 127 Delta-Fe-protein and the MoFe-protein. Biochemistry 40: 641—650. PMID 11170380