Нитрогеназа

Нитрогеназа (КФ 1.18.6.1) — комплекс ферментов (мультифермент), осуществляющий процесс фиксации атмосферного азота. Широко распространён у бактерий и архей, в то время как все эукариоты его лишены.

Строение

Комплекс состоит из двух ферментов: собственно нитрогеназы (называемой также Mo-Fe-белком, а в англоязычной литературе - динитрогеназой) и гидрогеназы (Fe-белок или редуктаза динитрогеназы). После разделения они теряют свои каталитические свойства. Ферментативной активностью, однако, обладают «гибриды», например, Mo-Fe-белка азотобактера с Fe-белком клубеньковых бактерий.

Mo-Fe-белок имеет массу порядка 230 кДа и состоит из 4 субъединиц двух типов. В состав его кофактора входят 2 атома молибдена.

Fe-белок имеет массу 64 кДа и состоит из двух одинаковых субъединиц.

Нитрогеназа необратимо окисляется молекулярным кислородом, что заставляет азотфиксаторов искать способы защиты фермента.

Принцип работы

Реакция, катализируемая мультиферментом, выглядит следующим образом:

N2 + 8H+ + 8e− + 16АТФ → 2NH3 + H2 + 16АДФ + 16Фн

Нитрогеназа обладает низкой субстратной специфичностью и вместо азота может восстанавливать другие соединения с тройной связью: ацетилен (на этом её свойстве основан метод определения активности азотфиксации), цианиды и азиды (также параллельно с образованием водорода):

С2H2 + 2H+ → С2H4
CN− + 7H+ → NH3 + СH4
HN3 → NH3 + N2

Донором электрона в реакции служит восстановленные ферредоксин или флаводоксин. Электрон с затратой энергии АТФ переносится Fe-белком с донора на Mo-Fe-белок, который, в свою очередь, трижды отдаёт пару электронов двум атомам азота, восстанавливая связаную в активном центре молекулу N2 до двух NH3 через следующие стадии:

азот → диимид → гидразин → аммиак.

Согласно другой версии постадийный процесс энергетически невыгоден и в активном центре происходит передача сразу всех шести электронов [1]

Альтернативные нитрогеназы

Обнаружены различные альтернативные нитрогеназы:

  • Ванадий-содержащая, генерирующая до 5 молекул аммиака на одну молекулу водорода, однако она до 3 раз менее активная. Обнаружена у представителей р. Clostridium, Azotobacter и Anabaena.
  • Железосодержащая. Генерирует 10 молекул аммиака на одну молекулу водорода, не требует молибдена для синтеза, однако в 20 раз менее активная чем обычная нитрогеназа. Обнаружена у представителей р. Azotobacter, Rhodobacter и Rhodopseudomonas.
  • Супероксид-зависима. Нитрогеназная активность нечувствительна к кислороду[2].

Примечания
  1. Б.В. Романовский. "Современный катализ: наука или искусство?". Соросовский образовательный журнал. — 2000. — Т. 6, № 9. — С. 43-48.
  2. Ribbe M., Gadkari D., Meyer O. N2 fixation by Streptomyces thermoautotrophicus involves a molybdenum-dinitrogenase and a manganese-superoxide oxidoreductase that couple N2 reduction to the oxidation of superoxide produced from O2 by a molybdenum-CO dehydrogenase. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1997. — Vol. 272, no. 42. — P. 26627—26633. — PMID 9334244.

Ссылки
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.