Фумаратредуктаза

Фумаратредуктаза — фермент, катализирующий реакцию превращения фумарата в сукцинат. Является важным ферментом для метаболизма микроорганизмов, поскольку участвует в процессе анаэробного дыхания[2].

Сукцинат + акцептор ↔ фумарат + восстановленный акцептор
Фумаратредуктазный дыхательный комплекс

Структура димера хинол-фумаратредуктазы[1]
Идентификаторы
Символ Fum_red_TM
Pfam PF01127
Pfam clan CL0335
InterPro IPR004224
SCOP 1qla
SUPERFAMILY 1qla
OPM superfamily 3
OPM protein 2bs3
CDD cd03494
Доступные структуры белков
Pfam структуры
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum 3D-модель

Фумаратредуктаза совмещает восстановление фумарата до сукцината с окислением хинола до хинона, то есть это реакция, противоположная той, что происходит под действием комплекса II дыхательной цепи переноса электронов (сукцинатдегидрогеназа)[3]. Структурно этот фермент схож с сукцинатдегидрогеназой, но кинетически способствует протеканию обратной реакции.

Фумаратредуктаза состоит из четырёх субъединиц[4]. Субъединица A содержит сайт восстановления фумарата и ковалентно связанную простетическую группу флавинадениндинуклеотида. Субъединица B содержит три железосерных центра. Менахинол-окисляющая субъединица C состоит из пяти пронизывающих мембрану спиральных сегментов и связывает две молекулы гема b[3]. Субъединица D, вероятно, необходима для прикрепления компонентов комплекса к цитоплазматической мембране.

См. также

Примечания
  1. Lancaster C. R., Sauer U. S., Gross R. et al. Experimental support for the "E pathway hypothesis" of coupled transmembrane e- and H+ transfer in dihemic quinol:fumarate reductase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2005. — December (vol. 102, no. 52). — P. 18860—18865. — doi:10.1073/pnas.0509711102. — PMID 16380425.
  2. Iverson T. M., Luna-Chavez C., Cecchini G., Rees D. C. Structure of the Escherichia coli fumarate reductase respiratory complex (англ.) // Science : journal. — 1999. — Vol. 284, no. 5422. — P. 1961—1966. — doi:10.1126/science.284.5422.1961. — PMID 10373108.
  3. Michel H., Lancaster C. R., Kroger A., Auer M. Structure of fumarate reductase from Wolinella succinogenes at 2.2 A resolution (англ.) // Nature : journal. — 1999. — Vol. 402, no. 6760. — P. 377—385. — doi:10.1038/46483. — PMID 10586875.
  4. Iverson T. M., Luna-Chavez C., Cecchini G., Rees D. C. Structure of the Escherichia coli fumarate reductase respiratory complex. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 1999. — Vol. 284, no. 5422. — P. 1961—1966. — PMID 10373108.

Ссылки
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.