Серин-рацемаза

Серин-рацемаза
Серин-рацемаза
	; прорисовано на основе 3hmk
Доступные структуры
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB
Список идентификаторов PDB
	3L6B, 3L6R
Идентификаторы
Символ	SRR ; ILV1; ISO1
Внешние ID	OMIM: 606477 HomoloGene: 22775 ChEMBL: 4460 GeneCards: SRR Gene
номер EC	4.3.1.17, 4.3.1.18, 5.1.1.18
Генная онтология
Генная онтология
Функция	• magnesium ion binding; • L-serine ammonia-lyase activity; • calcium ion binding; • ATP binding; • D-serine ammonia-lyase activity; • glycine binding; • threonine racemase activity; • PDZ domain binding; • pyridoxal phosphate binding; • serine racemase activity; • protein homodimerization activity;
Компонент клетки	• cytoplasm; • plasma membrane; • neuronal cell body; • apical part of cell;
Биологический процесс	• L-serine metabolic process; • brain development; • aging; • serine family amino acid metabolic process; • response to lipopolysaccharide; • response to drug; • pyruvate biosynthetic process; • response to morphine; • protein homotetramerization; • D-serine metabolic process; • D-serine biosynthetic process;
	Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи

Серин-рацемаза (англ. Serine racemase, SRR) — фермент, преобразующий L-серин в D-серин. D-серин служит сигнальной молекулой в мозге для NMDA-рецепторов, связываясь с их глициновым сайтом. У человека, серин-рацемаза кодируется геном SRR.[1]

Серин-рацемаза млекопитающих - пиродоксаль 5'-фосфат зависимый фермент, катализирующий рацемацию L-серина в D-серин, а также дегидратацию(отщепление воды) L-серина с образованием пирувата и аммиака.[2] Работа этого фермента стимулируется двухвалентными катионами металлов. Аллостерически активируется АТФ.

Примечания

De Miranda J., Santoro A., Engelender S., Wolosker H. Human serine racemase: molecular cloning, genomic organization and functional analysis (англ.) // Gene : journal. — Elsevier, 2000. — October (vol. 256, no. 1—2). — P. 183—188. — doi:10.1016/S0378-1119(00)00356-5. — PMID 11054547.
De Miranda J., Panizzutti R., Foltyn V.N., Wolosker H. Cofactors of serine racemase that physiologically stimulate the synthesis of the N-methyl-d-aspartate (NMDA) receptor coagonist d-serine (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2002. — October (vol. 99, no. 22). — P. 14542—14547. — doi:10.1073/pnas.222421299. — PMID 12393813.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[pmid11054547-1] De Miranda J., Santoro A., Engelender S., Wolosker H. Human serine racemase: molecular cloning, genomic organization and functional analysis (англ.) // Gene : journal. — Elsevier, 2000. — October (vol. 256, no. 1—2). — P. 183—188. — doi:10.1016/S0378-1119(00)00356-5. — PMID 11054547.

[pmid12393813-2] De Miranda J., Panizzutti R., Foltyn V.N., Wolosker H. Cofactors of serine racemase that physiologically stimulate the synthesis of the N-methyl-d-aspartate (NMDA) receptor coagonist d-serine (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2002. — October (vol. 99, no. 22). — P. 14542—14547. — doi:10.1073/pnas.222421299. — PMID 12393813.