Реннин

Реннин (химозин) — фермент из класса гидролаз, который вырабатывается в желудочных железах некоторых млекопитающих. У жвачных животных вырабатывается железами сычуга (4-го отдела желудка), отсюда одно из его тривиальных названий — сычужный фермент. Это первый фермент, выделенный химически: датский учёный Кристиан Хансен (дат. Christian Ditlev Ammentorp Hansen) выделил его путём экстракции солевым раствором из высушенного желудка телёнка[1] (золотая медаль в 1874 году[2]).

Реннин
Идентификаторы
Шифр КФ 3.4.23.4
Номер CAS 9001-98-3
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO • EGO
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins
CAS 9001-98-3

В сыре присутствует комплексный набор ферментов, где основным ферментом является реннин (химозин). Кроме реннина сыр содержит другие важные ферменты, например пепсин, липазу.

Свойства

Молекула реннина состоит из полипептидной цепи с преобладанием кислых аминокислотных остатков.

Вырабатывается главными клетками желудка в форме неактивного профермента прореннина (прохимозина). Активируется катионами водорода (соляной кислотой желудочного сока) в присутствии ионов кальция при pH менее 5 с отщеплением 42-членного пептида. В кислой среде относительно стабилен, при pH более 7 теряет активность. Оптимальная кислотность среды для природного реннина — 3—4, для синтетического — 4—5.

Первоначальный субстрат реннина — белок молока казеиноген, который под действием фермента гидролизуется и расщепляется до нерастворимого белка казеина. В результате основной белок молока остаётся в желудке длительное время и медленно расщепляется пепсином.

Сычужный фермент также может использоваться для разделения молока на твердые калье и жидкую сыворотку.

Молекулярная масса бычьего реннина — около 34 kДа

Ингибируется пепстатином, продуцируемым стрептомицетами.

Использование в промышленности

Вытяжка из сычугов — традиционный продукт для створаживания молока, наиболее употребимый в сыроделании.

Основной источник природного реннина — перетертые желудки молочных телят, возраст таких телят обычно не более 10 дней. В более позднем возрасте наряду с реннином начинает вырабатываться значительное количество пепсина, который ухудшает качество сыра.

Заменители животного реннина

В Италии, кроме сычужного реннина, используются другие энзимы, вырабатываемые миндалинами телят и ягнят, что придаёт специфический пикантный вкус итальянским сырам.

В 1960-е были выделены штаммы грибов Mucor pusilus и Mucor miehei, синтезирующих подходящие ферменты, но с меньшей активностью. Позднее были разработаны способы получения ферментов из Pseudomonas mixoides, Bacillus licheniformis, Edothea parasitica и др.

Многие растения содержат ферменты, пригодные для свертывания молока и используемые с древних времен. Гомер писал в Илиаде, что древние греки использовали сок листьев инжира, чтобы свертывать молоко.[3] Данный способ, как и использование энзимов из Артишока семейства Астровые (Asteraceae), используется до сих пор в странах Средиземноморья; близкородственные растения в России — расторопша и чертополох. Также могут быть использованы ферменты таких растений, как крапива, мальва, будра плющевидная (сорные), сок подмаренника[4]:172.

С начала 1990-х годов для производства сыров в результате достижений генной биотехнологии начали использовать реннин, произведённый бактериями, имеющими копии гена реннина телёнка.

См. также

Ссылки

Примечания

  1. History of Enzymes, Industrial Enzyme History, Textile Enzyme, Leather Bating, Detergent Enzymes
  2. History — Chr. Hansen (недоступная ссылка). Дата обращения: 11 декабря 2007. Архивировано 17 декабря 2007 года.
  3. P. F. Fox, Paul McSweeney, Timothy M. Cogan, Timothy P. Guinee. Cheese: Major cheese groups (неопр.). — Academic Press, 2004. С. 2. ISBN 978-0-12-263652-3.
  4. Меньшикова З. А., Меньшикова И. Б., Попова В. Б. Лекарственные растения в каждом доме / к. м. н. рецензент С. Е. Фурсов. М.: Внешторгиздат, 1991. — 377 с.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.