Белковый димер

В биохимии, димер — макромолекулярный комплекс, образованный двумя, как правило, не ковалентносвязаными макромолекулами, такими как белки или нуклеиновые кислоты. Белковый димер — это четвертичная структура белка.

Схема димера галактоза-1-фосфатуридилилтрансфераза (GALT) из E. Coli в комплексе с УДФ-галактозой. Ионы цинка, калия и железа обозначены фиолетовым, серым и бронзовым цветом.

Гомодимер образуется двумя одинаковыми молекулами (процесс гомодимеризации ). Гетеродимеры образуются двумя различными макромолекулами (процесс гетеродимеризации ).

Большинство димеров в биохимии не связаны ковалентными связями. Пример нековалентного гетеродимера — фермент обратной транскриптазы, которая состоит из двух различных аминокислотных цепей[1]. Исключением являются димеры, связанные дисульфидными мостиками, такие, как гомодимерный белок NEMO[2].

Некоторые белки содержат специализированные домены для обеспечения димеризации (димеризационные домены).

Примеры

Антитела
Рецепторные тирозинкиназы
Факторы транскрипции
- Мотив белка Лейциновая застёжка-молния
- Ядерные рецепторы
Семейство белков 14-3-3
GPCR
G-белки димер βγ-субъединиц
Кинезин
Триозофосфатизомераза (TIM)
Алкогольдегидрогеназа
Фактор свёртывания крови XI
Фактор XIII
Толл-подобные рецепторы
Фибрин
Переменные поверхностные гликопротеины у паразита Трипаносома

Примечания

Sluis-Cremer N., Hamamouch N., San Félix A., Velazquez S., Balzarini J., Camarasa M. J. Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization (англ.) // J. Med. Chem. : journal. — 2006. — August (vol. 49, no. 16). — P. 4834—4841. — doi:10.1021/jm0604575. — PMID 16884295.
Herscovitch M., Comb W., Ennis T., Coleman K., Yong S., Armstead B., Kalaitzidis D., Chandani S., Gilmore T. D. Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347 (англ.) // Biochemical and Biophysical Research Communications : journal. — 2008. — February (vol. 367, no. 1). — P. 103—108. — doi:10.1016/j.bbrc.2007.12.123. — PMID 18164680.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[pmid16884295-1] Sluis-Cremer N., Hamamouch N., San Félix A., Velazquez S., Balzarini J., Camarasa M. J. Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization (англ.) // J. Med. Chem. : journal. — 2006. — August (vol. 49, no. 16). — P. 4834—4841. — doi:10.1021/jm0604575. — PMID 16884295.

[pmid18164680-2] Herscovitch M., Comb W., Ennis T., Coleman K., Yong S., Armstead B., Kalaitzidis D., Chandani S., Gilmore T. D. Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347 (англ.) // Biochemical and Biophysical Research Communications : journal. — 2008. — February (vol. 367, no. 1). — P. 103—108. — doi:10.1016/j.bbrc.2007.12.123. — PMID 18164680.