FUT8

Альфа-(1, 6)-фукозилтрансфераза, или фукозилтрансферза 8 (англ. Alpha-(1,6)-fucosyltransferase; Fucosyltransferase 8; КФ 2.4.1.68) — фермент трансфераза семейства гликозилтрансфераз 10 (фукозилтрансферазы), продукт гена человека FUT8[1][2]. Играет роль в гликозилировании белков.

FUT8
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Символы FUT8, fucosyltransferase 8, CDGF, CDGF1
Внешние IDs OMIM: 602589 MGI: 1858901 HomoloGene: 9650 GeneCards: 2530
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
Виды Человек Мышь
Entrez

2530

53618

Ensembl

ENSG00000033170

ENSMUSG00000021065

UniProt

Q9BYC5

Q9WTS2

RefSeq (мРНК)

NM_001252614
NM_001252615
NM_001252616
NM_016893

RefSeq (белок)

NP_001239543
NP_001239544
NP_001239545
NP_058589

Локус (UCSC) Chr 14: 65.41 – 65.74 Mb Chr 12: 77.24 – 77.48 Mb
Поиск PubMed
Править (человек)Править (мышь)

Функции

Фермент катализирует добавление фукозы через альфа-1,6-гликозидную связь 1-го остатка N-ацетилглюкозамина, ближайшего к пептидной цепи N-гликана.

Структура и внутриклеточная локализация

FUT8 состоит из 575 аминокислот, молекулярная масса 66,5 кДа. Как и другие фукозилтрансферазы, локализован на мембранах транс-отдела аппарата Гольджи.

Экспрессия

Экспрессирован практически во всех тланях, наиболее высокий уровень экспрессии — в нервном сплетении corpus callosum мозга.

Патология

Мутации гена фукозилтрансферазы 8 могут приводить к заболеванию наследственное нарушение гликозилирования с дефектным фукозилированием (т. н. CDGF). В связи с множественными функциями гликозилирования белков заболевание характеризуется широким спектром клинических проявлений: дефектами в развитии нервной системы, психомоторная задержка, дисморфизмы, гипотония, нарушения свёртываемости крови и иммунодефицит. CDGF является аутосомальным рецессивным заболеванием.

См. также

Примечания
  1. Costache M., Apoil P.A., Cailleau A., Elmgren A., Larson G., Henry S., Blancher A., Iordachescu D., Oriol R., Mollicone R. Evolution of fucosyltransferase genes in vertebrates (англ.) // J Biol Chem : journal. — 1997. — December (vol. 272, no. 47). — P. 29721—29728. — doi:10.1074/jbc.272.47.29721. — PMID 9368041.
  2. Entrez Gene: FUT8 fucosyltransferase 8 (alpha (1,6) fucosyltransferase).

Литература
  • Miyoshi E., Noda K., Yamaguchi Y. et al. The alpha1-6-fucosyltransferase gene and its biological significance. (англ.) // Biochim. Biophys. Acta : journal. — 2000. — Vol. 1473, no. 1. — P. 9—20. — doi:10.1016/s0304-4165(99)00166-x. — PMID 10580126.
  • Kalyanaraman V.S., Rodriguez V., Veronese F. et al. Characterization of the secreted, native gp120 and gp160 of the human immunodeficiency virus type 1. (англ.) // AIDS Res. Hum. Retroviruses : journal. — 1990. — Vol. 6, no. 3. — P. 371—380. — doi:10.1089/aid.1990.6.371. — PMID 2187500.
  • Pal R., Hoke G.M., Sarngadharan M.G. Role of oligosaccharides in the processing and maturation of envelope glycoproteins of human immunodeficiency virus type 1. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1989. — Vol. 86, no. 9. — P. 3384—3388. — doi:10.1073/pnas.86.9.3384. — PMID 2541446.
  • Dewar R.L., Vasudevachari M.B., Natarajan V., Salzman N.P. Biosynthesis and processing of human immunodeficiency virus type 1 envelope glycoproteins: effects of monensin on glycosylation and transport. (англ.) // J. Virol. : journal. — 1989. — Vol. 63, no. 6. — P. 2452—2456. — PMID 2542563.
  • Kozarsky K., Penman M., Basiripour L. et al. Glycosylation and processing of the human immunodeficiency virus type 1 envelope protein. (англ.) // J. Acquir. Immune Defic. Syndr. : journal. — 1989. — Vol. 2, no. 2. — P. 163—169. — PMID 2649653.
  • Robinson W.E., Montefiori D.C., Mitchell W.M. Evidence that mannosyl residues are involved in human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) pathogenesis. (англ.) // AIDS Res. Hum. Retroviruses : journal. — 1988. — Vol. 3, no. 3. — P. 265—282. — doi:10.1089/aid.1987.3.265. — PMID 2829950.
  • Andersson B., Wentland M.A., Ricafrente J.Y. et al. A "double adaptor" method for improved shotgun library construction. (англ.) // Anal. Biochem. : journal. — 1996. — Vol. 236, no. 1. — P. 107—113. — doi:10.1006/abio.1996.0138. — PMID 8619474.
  • Yu W., Andersson B., Worley K.C. et al. Large-scale concatenation cDNA sequencing. (англ.) // Genome Res. : journal. — 1997. — Vol. 7, no. 4. — P. 353—358. — doi:10.1101/gr.7.4.353. — PMID 9110174.
  • Yanagidani S., Uozumi N., Ihara Y. et al. Purification and cDNA cloning of GDP-L-Fuc:N-acetyl-beta-D-glucosaminide:alpha1-6 fucosyltransferase (alpha1-6 FucT) from human gastric cancer MKN45 cells. (англ.) // J. Biochem. : journal. — 1997. — Vol. 121, no. 3. — P. 626—632. — doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021631. — PMID 9133635.
  • Yamaguchi Y., Fujii J., Inoue S. et al. Mapping of the alpha-1,6-fucosyltransferase gene, FUT8, to human chromosome 14q24.3. (англ.) // Cytogenetic and Genome Research : journal. — Karger Publishers, 1999. — Vol. 84, no. 1—2. — P. 58—60. — doi:10.1159/000015215. — PMID 10343104.
  • Takahashi T., Ikeda Y., Tateishi A. et al. A sequence motif involved in the donor substrate binding by alpha1,6-fucosyltransferase: the role of the conserved arginine residues. (англ.) // Glycobiology : journal. — 2000. — Vol. 10, no. 5. — P. 503—510. — doi:10.1093/glycob/10.5.503. — PMID 10764839.
  • Yamaguchi Y., Ikeda Y., Takahashi T. et al. Genomic structure and promoter analysis of the human alpha1, 6-fucosyltransferase gene (FUT8). (англ.) // Glycobiology : journal. — 2000. — Vol. 10, no. 6. — P. 637—643. — doi:10.1093/glycob/10.6.637. — PMID 10814706.
  • Takahashi T., Ikeda Y., Miyoshi E. et al. alpha1,6fucosyltransferase is highly and specifically expressed in human ovarian serous adenocarcinomas. (англ.) // Int. J. Cancer : journal. — 2000. — Vol. 88, no. 6. — P. 914—919. — doi:10.1002/1097-0215(20001215)88:6<914::AID-IJC12>3.0.CO;2-1. — PMID 11093814.
  • Roos C., Kolmer M., Mattila P., Renkonen R. Composition of Drosophila melanogaster proteome involved in fucosylated glycan metabolism. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 5. — P. 3168—3175. — doi:10.1074/jbc.M107927200. — PMID 11698403.
  • Coullin P., Crooijmans R.P., Groenen M.A. et al. Assignment of FUT8 to chicken chromosome band 5q1.4 and to human chromosome 14q23.2→q24.1 by in situ hybridization. Conserved and compared synteny between human and chicken. (англ.) // Cytogenetic and Genome Research : journal. — Karger Publishers, 2003. — Vol. 97, no. 3—4. — P. 234—238. — doi:10.1159/000066611. — PMID 12438718.
  • Strausberg R.L., Feingold E.A., Grouse L.H. et al. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 99, no. 26. — P. 16899—16903. — doi:10.1073/pnas.242603899. — PMID 12477932.
  • Martinez-Duncker I., Michalski J.C., Bauvy C. et al. Activity and tissue distribution of splice variants of alpha6-fucosyltransferase in human embryogenesis. (англ.) // Glycobiology : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 1. — P. 13—25. — doi:10.1093/glycob/cwh006. — PMID 14514715.
  • Ito Y., Miyauchi A., Yoshida H. et al. Expression of alpha1,6-fucosyltransferase (FUT8) in papillary carcinoma of the thyroid: its linkage to biological aggressiveness and anaplastic transformation. (англ.) // Cancer Lett. : journal. — 2003. — Vol. 200, no. 2. — P. 167—172. — doi:10.1016/S0304-3835(03)00383-5. — PMID 14568171.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.