ANK1
ANK1, анкирин 1, или эритроцитарный анкирин, (англ. ankyrin 1, erythrocytic; ankyrin-R) — адаптерный белок из семейства анкиринов, типовой представитель семейства, кодируется геном человека ANK1.
| ANK1 | |
|---|---|
 Структура анкирина 1 | |
| Обозначения | |
| Символы | ANK1; SPH1 |
| Entrez Gene | 286 |
| HGNC | 492 |
| OMIM | 612641 |
| RefSeq | NM_020475 |
| UniProt | P16157 |
| Другие данные | |
| Локус | 8-я хр. , 8p11.21 |
 Информация в Викиданных ? | |
Структура
Белок состоит из 1880 аминокислот. Включает 23 анкириновых повтора, которые формируют структуру, напоминающую соленоид, и обеспечивают связывание ANK1 со спектрином, 2 домена ZU5, death-домен, связывающий анкирин с белками, участвующими в апоптозе, UPA домен и регуляторный домен. [1]
Функция
ANK1 является цитозольным белком, обеспечивает связь интегральных мембранных белков со спектрин-актиновым цитоскелетом клетки.
Тканевая специфичность
Анкирин 1 является прототипом всех представителей семейства. Был впервые обнаружен в эритроцитах. Кроме этого экспрессируется в мозге и мышцах.
В патологии
Мутации гена ANK1 ответственны за 50% случаев наследственного сфероцитоза, аутоиммунной гемолитической анемии, характеризующейся образованием сферических эритроцитов вместо нормальных двояковогнутых дискоидных клеток.
См. также
Примечания
Библиография
- Bennett V., Baines A.J. Spectrin and ankyrin-based pathways: metazoan inventions for integrating cells into tissues. (англ.) // Physiological Reviews : journal. — 2001. — Vol. 81, no. 3. — P. 1353—1392. — PMID 11427698.
- Bennett V. Immunoreactive forms of human erythrocyte ankyrin are present in diverse cells and tissues. (англ.) // Nature : journal. — 1979. — Vol. 281, no. 5732. — P. 597—599. — doi:10.1038/281597a0. — PMID 492324.
- Lambert S., Yu H., Prchal J.T., et al. cDNA sequence for human erythrocyte ankyrin. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1990. — Vol. 87, no. 5. — P. 1730—1734. — doi:10.1073/pnas.87.5.1730. — PMID 1689849.
- Fujimoto T., Lee K., Miwa S., Ogawa K. Immunocytochemical localization of fodrin and ankyrin in bovine chromaffin cells in vitro. (англ.) // Journal of Histochemistry & Cytochemistry : journal. — 1991. — Vol. 39, no. 11. — P. 1485—1493. — PMID 1833445.
- Lux S.E., John K.M., Bennett V. Analysis of cDNA for human erythrocyte ankyrin indicates a repeated structure with homology to tissue-differentiation and cell-cycle control proteins. (англ.) // Nature : journal. — 1990. — Vol. 344, no. 6261. — P. 36—42. — doi:10.1038/344036a0. — PMID 2137557.
- Davis L.H., Bennett V. Mapping the binding sites of human erythrocyte ankyrin for the anion exchanger and spectrin. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1990. — Vol. 265, no. 18. — P. 10589—10596. — PMID 2141335.
- Korsgren C., Cohen C.M. Associations of human erythrocyte band 4.2. Binding to ankyrin and to the cytoplasmic domain of band 3. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1988. — Vol. 263, no. 21. — P. 10212—10218. — PMID 2968981.
- Cianci C.D., Giorgi M., Morrow J.S. Phosphorylation of ankyrin down-regulates its cooperative interaction with spectrin and protein 3. (англ.) // Journal of Cellular Biochemistry : journal. — 1988. — Vol. 37, no. 3. — P. 301—315. — doi:10.1002/jcb.240370305. — PMID 2970468.
- Steiner J.P., Bennett V. Ankyrin-independent membrane protein-binding sites for brain and erythrocyte spectrin. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1988. — Vol. 263, no. 28. — P. 14417—14425. — PMID 2971657.