Фишер, Эдмонд

Эдмонд Генри Фи́шер (англ. Edmond Henri Fischer; 6 апреля 1920, Шанхай, Китай — 27 августа 2021, Сиэтл[6]) — швейцарский и американский биохимик, лауреат Нобелевской премии по физиологии или медицине 1992 года «За открытия, касающиеся обратимого белкового фосфорилирования как механизма биологической регуляции». Почётный профессор Вашингтонского университета (Сиэтл).

Эдмонд Фишер
англ. Edmond H. Fischer
Дата рождения 6 апреля 1920(1920-04-06)[1][2][3][…]
Место рождения
Дата смерти 27 августа 2021(2021-08-27)[5][4] (101 год)
Место смерти
Страна
Научная сфера биохимия
Место работы
Альма-матер
Научный руководитель Kurt Heinrich Meyer[d]
Награды и премии
 Медиафайлы на Викискладе

Член Национальной академии наук США (1973)[7], иностранный член Лондонского королевского общества (2010)[8].

Биография

Эдмонд Фишер родился 6 апреля 1920 года в Шанхае (Китай). Его мать Рене Таперну (1893—1981) была француженкой, отец Оскар Фишер (1886—1941) — австрийским евреем с юридической практикой в Шанхае[9]. Дед по материнской линии переехал из Франции сначала в Ханой (Индокитай), а затем в Китай, где основал франкоязычную газету «Китайский курьер» (Courrier de Chine) и французскую муниципальную школу, которую в раннем детстве посещал Эдмонд Фишер. В семь лет его отправили в школу в Швейцарию. Фишер окончил Женевский университет (Женева) и получил там же докторскую степень. Его основная работа заключалась в исследовании и характеристике фермента амилазы. В начале 1950-х годов Фишер переехал в Вашингтонский университет в Сиэтле, где был почётным профессором. Постдокторонтуру под его руководством проходил Николас Тонкс.

Научный вклад

Эдмонд Фишер и Эдвин Кребс начали сотрудничество через шесть месяцев после переезда Фишера в Ващингтонский университет. Они изучали фермент гликогенфосфорилазу и обнаружили, что серия реакций, вызываемых гормонами и кальцием, приводит к активации-инактивации этого фермента. Активация-инактивация фермента вызывалась его обратимым фосфорилированием. Процесс, который открыли Фишер и Кребс, катализируется двумя ферментами: протеинкиназой и фосфатазой. Протеинкиназы (наиболее распространённая из них — тирозинкиназа) переносит фосфатную группу с АТФ на гидроксильную группу фермента. При этом конформация фермента изменяется и он становится каталитически активным. Затем белковая фосфатаза отщепляет фосфатную группу и фермент возвращается в изначальную неактивную форму. Оказалось, что такое циклическое регулирование ферментативной активности и соответствующих метаболических процессов чрезвычайно широко распространено в природе.

Награды

Общественная деятельность

В 2016 году подписал письмо с призывом к Greenpeace, Организации Объединенных Наций и правительствам всего мира прекратить борьбу с генетически модифицированными организмами (ГМО)[11][12][13].

Примечания

Ссылки

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.