Лактатдегидрогеназа

Лактатдегидрогеназа (L-лактат: NAD-оксидоредуктаза (LDH) 1.1.1.27) — фермент, принимающий участие в реакциях гликолиза[1]. Лактатдегидрогеназа катализирует превращение лактата в пируват, при этом образуется NADH.

Лактатдегидрогеназа
Идентификаторы
Шифр КФ 1.1.1.27
Номер CAS 9001-60-9
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO • EGO
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins
CAS 9001-60-9
Лактатдегидрогеназа A
(субъединица M)

Лактатдегидрогеназа M4 (изофермент обнаруженный в скелетных мышцах). PDB 1I10.
Обозначения
Символы LDHA; LDHM
CAS 9001-60-9
Entrez Gene 3939
HGNC 6535
OMIM 150000
RefSeq NM_005566
UniProt P00338
Другие данные
Шифр КФ 1.1.1.27
Локус 11-я хр. , 11p15.4
Информация в Викиданных ?
Лактатдегидрогеназа B
(субъединица H)
Обозначения
Символы LDHB; LDHL
CAS 9001-60-9
Entrez Gene 3945
HGNC 6541
OMIM 150100
RefSeq NM_002300
UniProt P07195
Другие данные
Шифр КФ 1.1.1.27
Локус 12-я хр. , 12p12.2-12.1
Информация в Викиданных ?
Лактатдегидрогеназа С
субъединица
Обозначения
Символы LDHC
CAS 9001-60-9
Entrez Gene 3948
HGNC 6544
OMIM 150150
RefSeq NM_002301
UniProt P07864
Другие данные
Шифр КФ 1.1.1.27
Локус 11-я хр. , 11p15.5-15.3
Информация в Викиданных ?

Впервые лактатдегидрогеназа получена из отмытой мышцы Маергофом в 1909 году, а в 1940 году Штрауб получил её в кристаллическом виде.

Лактатдегидрогеназа устойчива к химическим воздействиям, например к действию реактивов, окисляющих или блокирующих сульфгидрильные группы, например йодоацетат и йодобензоат. Активность лактатдегидрогеназы снижается при повышении концентрации пирувата выше 10−4 М. Значительное инактивирование, обратимое при добавлении цистеина, происходит при инкубировании с парахлормеркурибензоатом.

Коферментом лактатдегидрогеназы является никотинамидадениндинуклеотид, сокращенно NAD. NAD — кофермент динуклеотидного типа, в котором два нуклеозид-5'-монофосфата соединены фосфоангидридной связью.

Анализ на ЛДГ входит в биохимический анализ крови. Нормы:

  • новорожденные — до 2000 Ед/л
  • дети до 2 лет — 430 Ед/л
  • дети от 2 до 12 — 295 Ед/л
  • дети старше 12 лет и взрослые — 250 Ед/л

Изоферменты лактатдегидрогеназы

Имеют разный состав субъединиц М (muscle) и Н (heart). Нумерация идет в зависимости от подвижности в геле при электрофорезе[2].

ЛДГ 1 - (НННН) - обладающий наибольшей подвижностью, содержится преимущественно в миокарде;

ЛДГ 2 - (НННМ) - преимущественно локализован в эритроцитах и почках.

ЛДГ 3 - (ННММ) - преимущественно содержится в легких;

ЛДГ 4 - (НМММ) - преимущественно локализован в скелетных мышцах и отчасти в гепатоцитах. Это причина того, что при болезни Боткина, в сыворотке крови больного одновременно повышается активность и содержание ЛДГ-5 и ЛДГ-4;

ЛДГ 5 - (ММММ) - обладающий наименьшей подвижностью, преимущественно локализован в гепатоцитах;

Изоферменты используются при диагностике инфарктов, ишемий, повреждения почек и т.д. Уровень лактатдегидрогеназы коррелирует со степенью тяжести заболевания, спровоцировавшего выброс фермента в кровь[3].

Примечания
  1. В.П. Комов, В.Н. Шведова. Биохимия. — 2008.
  2. Т.И. ПУШКАРЕВА, Е.Б. РОМАНЦОВА, В.В. ЯКОВУК. ПОКАЗАТЕЛИ КРОВИ У ДЕТЕЙ (ВОЗРАСТНЫЕ ОСОБЕННОСТИ). — Благовещенск, 2010.
  3. ЛДГ-1 изофермент (рус.) ?. dialab.ru. Дата обращения: 23 января 2021.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.