Криптохром
Криптохро́мы (греч. κρυπτό — скрытый, греч. χρώμα — цвет) — класс светочувствительных белков растений и животных. Эти белки дают клеткам возможность воспринимать синий и ультрафиолетовый свет.
Строение и разнообразие криптохромов
Все криптохромы резуховидки Таля (Arabidopsis thaliana) ближе к N-концу содержат PHR-домен (от англ. photoliasa homology related), который выполняет фотосенсорную функцию и имеет высокую степень гомологии с фотолиазами, ферментами осуществляющими светозависимую репарацию ДНК. В PHR домене имеется два кармана, обеспечивающих связывание с хромофорами: ближе к N-концу располагается птерин (5,10-метенилтетрагидрофолат), ближе к C-концу флавин (ФАД)[1]. В геноме Arabidopsis содержится три гена, кодирующих криптохромы: AtCry1 и AtCry2. Поверхность PHR-домена CRY1 и CRY2 заряжена преимущественно отрицательно, что приводит к неспособности этих белков связываться с ДНК и осуществлять её репарацию. Именно CRY1/2 выполняют роль фоторецепторов. Ген AtCry3 кодирует белок, принадлежащий к cry-DASH классу криптохромов (от англ. Drosophila, Arabidopsis, Synechocystis, Homo). cry-DASH белки могут связываться как с двухцепочечной, так и с одноцепочечной ДНК, а также могут репарировать одноцепочечную ДНК, содержащую циклобутан-пиримидиновые димеры. Однако участие cry-DASH белков в фоторецепции изучено недостаточно. Белки CRY1/2 имеют удлиненную С-концевую часть (C-termini extension CCT); для белка CRY3 характерно удлинение N-конца. C-концевая часть белков CRY1/2 менее консервативна и отвечает за связывание криптохрома с партнерами и трансдукцию сигнала. На этом участке имеется DAS-домен, включающий последовательность трёх коротких мотивов: DQXVP, acidic (кислые) и serin-rich (обогащенные серином) последовательности.
В геноме папоротника Адиантум венерин волос (Adiantum capillus-veneris) обнаружено пять генов, кодирующих криптохромы.
Физиология рецепции синего света криптохромом
Фотохимический цикл криптохрома
Криптохромы обладают значительным поглощением в синей (320—390 нм) и зелёной (390—500 нм) областях спектра видимого света. Роль антенны (светособирающего хромофора) в криптохромах выполняет птерин. При поглощении птерином кванта света его возбуждение передается на молекулу ФАД, которая играет роль «реакционного центра». Исходным в рабочем цикле криптохрома является полностью окисленное состояние ФАД. Поглощение синего кванта света приводит к одноэлектронному фотовосстановлению, в результате чего образуется семихинонная радикальная форма ФАДН•. Донором электрона служит триада триптофанов, находящихся в непосредственной близости от ФАД, источник протона не известен[2]. ФАДН• форма криптохрома является активной, вызывающей физиологический ответ на синий свет. Дальнейшее поглощение кванта зелёного света приводит ко второму акту одноэлектронного фотовосстановления семихинона и образованию неактивной полностью восстановленной формы ФАДН-. В ходе темновой релаксации происходит полное окисление ФАДН- и образование исходной окисленной ФАД формы криптохрома, т.о. рабочий цикл криптохрома замыкается.
Трансдукция сигнала криптохрома
Предполагается, что эффектором в криптохроме является CCT домен. На это указывают исследования в которых было показано, что сверхэкспрессия изолированных фрагментов ССТ домена криптохромов CRY1/2 приводила к конститутивному фотоморфогенезу[3]. Кроме того, известно, что мутации именно в CCT домене приводят к инактивации криптохрома CRY1[4]
Показано, что CCT домен подвергается светозависимому переходу из упорядоченного в неупорядоченное состояние. При этом происходит взаимодействие между неупорядоченным CCT доменом криптохрома и убиквитинлигазой COP1. Также ряд данных указывает, но то, что неупорядоченный CCT домен может служить субстратом для светозависимых киназ. Известно, что CRY1/2 могут образовывать гомодимеры, предполагается, что способность к димеризации играет важную роль в сигналинге.
CRY1 локализован как в ядре, так и в цитоплазме, при этом функциональная роль этих пулов до конца не выяснена[5]. CRY2 имеет ядерную локализацию.
Физиологический ответ
Физиологический ответ растений на синий свет определяется его качеством (длиной волны) и интенсивностью.
Криптохромы играют ключевую роль в фототропизмах, направленных ростовых изгибах. Освещение листьев синим светом приводит к увеличению апертуры устьиц. Также синий свет вызывает рост листьев, дифференцировку хлоропластов, раскрытие семядолей и распрямление апекса побега[6].
Исследования различных животных и растений показали, что криптохром играет ключевую роль в циркадных ритмах.
Рядом исследователей высказана гипотеза[7][8], что благодаря криптохрому в сетчатке глаз птицы могут буквально «видеть» магнитное поле Земли.
Эволюционная история
Криптохромы — чрезвычайно древние (эволюционно консервативные) белки: они довольно сходны даже у далеко родственных видов.
Примечания
- Физиология растений / под ред. И. П. Ермакова. — М. : «Академия», 2007. — 640 с. — ISBN 978-5-7695-36-88-5.
- Hongtao Liu, Dongping Zhong, Chentao Lin Searching for a photocycle of the cryptochrome photoreceptors
- Yang H.Q., Wu Y.J., Tang R.H., Liu D., Liu Y., Cashmore AR. The C termini of Arabidopsis cryptochromes mediate a constitutive light response (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 2000. — Vol. 103. — P. 815—827. — doi:10.1016/S0092-8674(00)00184-7. — PMID 11114337.
- Margaret Ahmad, Chentao Lin and Anthony R. Cashmore. Mutations throughout an Arabidopsis blue-light photoreceptor impair blue-light-responsive anthocyanin accumulation and inhibition of hypocotyl elongation (англ.) // Plant J. : journal. — 1995. — Vol. 8, no. 5. — P. 653—658. — doi:10.1046/j.1365-313X.1995.08050653.x.
- Guosheng Wu and Edgar P. Spalding. Separate functions for nuclear and cytoplasmic cryptochrome 1 during photomorphogenesis of Arabidopsis seedlings (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2007. — Vol. 104. — P. 18813—18818. — doi:10.1073/pnas.0705082104.
- Медведев С. С. Физиология растений — СПб.: БХВ-Петербург, 2013. — 512с. ISBN 978-5-9775-0716-5
- J R Soc Interface 2012 9 (77) 3329-3337
- «Магнитный компас» нашли в глазах птиц. Популярная механика. Дата обращения: 30 декабря 2019.