B3GAT3

Галактозилгалактозилксилозилпротеин-3-бета-глюкуронозилтрансфераза типа 3 (англ. Galactosylgalactosylxylosylprotein 3-beta-glucuronosyltransferase 3; B3GAT3) — мембранный белок, фермент из семейства глюкуронозилтрансфераз, продукт гена человека B3GAT3 [1][2]. Участвует в синтезе глюкозаминогликанов.

B3GAT3
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Символы B3GAT3, GLCATI, glcUAT-I, JDSCD, beta-1,3-glucuronyltransferase 3
Внешние IDs OMIM: 606374 MGI: 1919977 HomoloGene: 56554 GeneCards: 26229
Профиль экспрессии РНК


Больше информации
Ортологи
Виды Человек Мышь
Entrez

26229

72727

Ensembl

ENSG00000149541

ENSMUSG00000071649

UniProt

O94766

P58158

RefSeq (мРНК)

NM_001288721
NM_001288722
NM_001288723
NM_012200

NM_024256

RefSeq (белок)

NP_001275650
NP_001275651
NP_001275652
NP_036332

NP_077218

Локус (UCSC) Chr 11: 62.62 – 62.62 Mb Chr 19: 8.92 – 8.93 Mb
Поиск PubMed
Править (человек)Править (мышь)

Функции

Белок гена B3GAT3 входит в семейство глюкуронозилтрансфераз. Ферменты этого семейства обладают высокой специфичностью по отношению к акцептору, они распознают невосстановляемые конечные группы сахаров и их аномерные связи. B3GAT3 катализирует реакцию переноса глюкуронила на последнем этапе биосинтеза протеогликанов и, таким образом, играет ключевую роль в образовании связи глюкозаминогликан-белок[2].

Тканевая локализация

Белок эскпрессирован с низкой степенью во всех тканях.

Структура

Продукт гена B3GAT3 состоит из 335 аминокислот, молекулярная масса 37,1 кДа. Активный центр содержит Mn2+. Гомодимер, соединённый дисульфидной связью. Взаимодействует с 2-фосфоксилозофосфатазой PXYLP1.

Примечания
  1. Kitagawa H., Tone Y., Tamura J., Neumann K. W., Ogawa T., Oka S., Kawasaki T., Sugahara K. Molecular cloning and expression of glucuronyltransferase I involved in the biosynthesis of the glycosaminoglycan-protein linkage region of proteoglycans (англ.) // J Biol Chem : journal. — 1998. — April (vol. 273, no. 12). — P. 6615—6618. — doi:10.1074/jbc.273.12.6615. — PMID 9506957.
  2. Entrez Gene: B3GAT3 beta-1,3-glucuronyltransferase 3 (glucuronosyltransferase I).

Литература
  • Rual J. F., Venkatesan K., Hao T. et al. Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network. (англ.) // Nature : journal. — 2005. — Vol. 437, no. 7062. — P. 1173—1178. — doi:10.1038/nature04209. — PMID 16189514.
  • Venkatesan N., Barré L., Benani A. et al. Stimulation of proteoglycan synthesis by glucuronosyltransferase-I gene delivery: A strategy to promote cartilage repair (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2005. — Vol. 101, no. 52. — P. 18087—18092. — doi:10.1073/pnas.0404504102. — PMID 15601778.
  • Gulberti S., Lattard V., Fondeur M. et al. Phosphorylation and sulfation of oligosaccharide substrates critically influence the activity of human beta1,4-galactosyltransferase 7 (GalT-I) and beta1,3-glucuronosyltransferase I (GlcAT-I) involved in the biosynthesis of the glycosaminoglycan-protein linkage region of proteoglycans (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2005. — Vol. 280, no. 2. — P. 1417—1425. — doi:10.1074/jbc.M411552200. — PMID 15522873.
  • Gerhard D. S., Wagner L., Feingold E. A. et al. The Status, Quality, and Expansion of the NIH Full-Length cDNA Project: The Mammalian Gene Collection (MGC) (англ.) // Genome Res. : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 10B. — P. 2121—2127. — doi:10.1101/gr.2596504. — PMID 15489334.
  • Gulberti S., Fournel-Gigleux S., Mulliert G. et al. The functional glycosyltransferase signature sequence of the human beta 1,3-glucuronosyltransferase is a XDD motif (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — Vol. 278, no. 34. — P. 32219—32226. — doi:10.1074/jbc.M207899200. — PMID 12794088.
  • Strausberg R. L., Feingold E. A., Grouse L. H. et al. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 99, no. 26. — P. 16899—16903. — doi:10.1073/pnas.242603899. — PMID 12477932.
  • Kitagawa H., Taoka M., Tone Y., Sugahara K. Human glycosaminoglycan glucuronyltransferase I gene and a related processed pseudogene: genomic structure, chromosomal mapping and characterization (англ.) // Biochem. J. : journal. — 2001. — Vol. 358, no. Pt 3. — P. 539—546. — doi:10.1042/0264-6021:3580539. — PMID 11535117.
  • Pedersen L. C., Tsuchida K., Kitagawa H. et al. Heparan/chondroitin sulfate biosynthesis. Structure and mechanism of human glucuronyltransferase I (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 44. — P. 34580—34585. — doi:10.1074/jbc.M007399200. — PMID 10946001.
  • Ouzzine M., Gulberti S., Netter P. et al. Structure/function of the human Ga1beta1,3-glucuronosyltransferase. Dimerization and functional activity are mediated by two crucial cysteine residues (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 36. — P. 28254—28260. — doi:10.1074/jbc.M002182200. — PMID 10842173.
  • Tone Y., Kitagawa H., Imiya K. et al. Characterization of recombinant human glucuronyltransferase I involved in the biosynthesis of the glycosaminoglycan-protein linkage region of proteoglycans (англ.) // FEBS Lett. : journal. — 1999. — Vol. 459, no. 3. — P. 415—420. — doi:10.1016/S0014-5793(99)01287-9. — PMID 10526176.
  • Herman T., Horvitz H. R. Three proteins involved in Caenorhabditis elegans vulval invagination are similar to components of a glycosylation pathway (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1999. — Vol. 96, no. 3. — P. 974—979. — doi:10.1073/pnas.96.3.974. — PMID 9927678.

Мембранные белки

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.