Хромодомен

Хромодомен (англ. chromatin оrganization modifier[2]) — белковый домен длиной около 40-50 аминокислотных остатков, обычно встречающийся в белках, связанных с ремоделированием хроматина. Домен является высоко консервативным среди растений и животных и представлен в составе множества различных белков генома. Некоторые хромодомен-содержащие гены имеют изоформы, образованные за счёт альтернативного сплайсинга и не содержат хромодоменов[3]. У млекопитающих хромодомен-содержащие белки участвуют в процессах регуляции генов, связанных с ремоделированием хроматина и образованием участков гетерохроматина[4]. Хромодомен-содержащие белки также связывают метилированные гистоны[5][6] и присутствуют в составе комплекса РНК-индуцированного сайленсинга генов[7].

Chromodomain

Хромодомен белка поликомб[1].
Идентификаторы
Символ Chromodomain
Pfam PF00385
InterPro IPR000953
SMART SM00298
PROSITE PS50013
SCOP 1pfb
SUPERFAMILY 1pfb
CDD cd00024
Доступные структуры белков
Pfam структуры
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum 3D-модель

См. также

Примечания
  1. Min J., Zhang Y., Xu R. M. Structural basis for specific binding of Polycomb chromodomain to histone H3 methylated at Lys 27 (англ.) // Genes Dev. : journal. — 2003. — August (vol. 17, no. 15). — P. 1823—1828. — doi:10.1101/gad.269603. — PMID 12897052.
  2. Messmer S., Franke A., Paro R. Analysis of the functional role of the Polycomb chromo domain in Drosophila melanogaster (англ.) // Genes Dev. : journal. — 1992. — July (vol. 6, no. 7). — P. 1241—1254. — doi:10.1101/gad.6.7.1241. — PMID 1628830.
  3. Tajul-Arifin K., Teasdale R., Ravasi T., Hume D. A., Mattick J. S. Identification and Analysis of Chromodomain-Containing Proteins Encoded in the Mouse Transcriptome (англ.) // Genome Res : journal. — 2003. — Vol. 13, no. 6B. — P. 1416—1429. — doi:10.1101/gr.1015703. — PMID 12819141.
  4. Jones D. O., Cowell I. G., Singh P. B. Mammalian chromodomain proteins: their role in genome organisation and expression (англ.) // BioEssays : journal. — 2000. — Vol. 22, no. 2. — P. 124—137. — doi:10.1002/(SICI)1521-1878(200002)22:2<124::AID-BIES4>3.0.CO;2-E. — PMID 10655032.
  5. Nielsen P. R., Nietlispach D., Mott H. R., Callaghan J., Bannister A., Kouzarides T., Murzin A. G., Murzina N. V., Laue E. D. Structure of the HP1 chromodomain bound to histone H3 methylated at lysine 9 (англ.) // Nature : journal. — 2002. — Vol. 416, no. 6876. — P. 103—107. — doi:10.1038/nature722. — PMID 11882902.
  6. Jacobs S. A., Khorasanizadeh S. Structure of HP1 chromodomain bound to a lysine 9-methylated histone H3 tail (англ.) // Science : journal. — 2002. — Vol. 295, no. 5562. — P. 2080—2083. — doi:10.1126/science.1069473. — PMID 11859155.
  7. Verdel A., Jia S., Gerber S., Sugiyama T., Gygi S., Grewal S. I., Moazed D. RNAi-Mediated Targeting of Heterochromatin by the RITS Complex (англ.) // Science : journal. — 2004. — Vol. 303, no. 5658. — P. 672—676. — doi:10.1126/science.1093686. — PMID 14704433.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.