Тауматин

Тауматин (англ. Thaumatin) — низкокалорийный подсластитель и корректор вкуса белковой природы. Этот белок обычно используется именно для коррекции вкуса, а не как заменитель сахара.[1]

Thaumatin I
Обозначения
Символы THM1_THADA
PDB 1RQW , More structures
UniProt P02883
Информация в Викиданных ?
Thaumatin II
Обозначения
Символы THM2_THADA
UniProt P02884
Информация в Викиданных ?

Тауматины были впервые открыты как смесь белков, выделенных из растения Thaumatococcus daniellii, которое растет в Западной Африке. Некоторые белки в семействе тауматинов примерно в 2000 раз более сладкие, чем сахар. Несмотря на то, что они обладают очень сладким вкусом, последний значительно отличается от вкуса сахара. Ощущение сладкого вкуса наступает очень медленно. Ощущения длятся долго, оставляя похожее на вкус лакрицы послевкусие. Белок тауматин хорошо растворим в воде, стабилен при нагревании, а также в кислой среде.

Растение Thaumatococcus daniellii, из которого добывают тауматин

Биологическое значение

Выработка тауматина в Thaumatococcus daniellii происходит в качестве защитной реакции растения в ответ на атаки вирусными патогенами. Некоторые представители семейства белков тауматинов демонстрируют значительное подавление роста гиф и образования спор различных грибов in vitro. Белок тауматин считается прототипом для белков, отвечающих за патогенный ответ. Эта область тауматина была найдена в различных видах, таких как рис или Caenorhabditis elegans.

Тауматины — белки, ответственные за патогенез, которые индуцируются различными агентами. Они также различаются по структуре и широко распространены в растениях:[2] Они включают в себя тауматин, осмотин, большие и малые PR белки табака, ингибитор альфа-амилазы/трипсина и P21 и PWIR2 белки сои и листьев пшеницы. Белки вовлечены в систематически приобретенный стрессовый ответ в растениях, хотя их точная роль до сих пор не изучена.[2] Тауматин очень сладкий на вкус белок (в молярном соотношении в более, чем в 100 000 раз более сладкий, чем сахароза[3]), извлекаемый из западно-африканского растения Thaumatococcus daniellii: его концентрация снижается при поражении растения вирусами, которые содержат одноцепочечную некапсулированную молекулу РНК, которая не кодирует для белка. Белок тауматин I содержит единственную полипептидную цепочку, состоящую из 207 аминокислотных остатков.

Считается, что как другие PR-белки, тауматин имеет преимущественно бета-структуру, которая имеет множество бета-изгибов, и мало спиралей.[2] Клетки табака, подвергаемые увеличению концентрации соли по градиенту, вырабатывают сильно увеличивающуюся устойчивость к соли, посредством экспрессии осмотина[4], который входит в семейство PR-белков. Пшеница, поражённая мучнистой росой ячменя (возбудитель: гриб Erysiphe graminis hordei), экспрессирует PR-белок PWIR2, который обеспечивает устойчивость против этой инфекции.[5] Схожесть между этим PR-белком и другими PR-белками у ингибитора альфа-амилазы/трипсина кукурузы, позволило предположить, что PR-белки могут действовать, как своего рода ингибиторы.[5]

Белки, похожие на тауматин, выделенные из плодов киви или яблок, оказывается минимально снижают свои аллергенные свойства при процессе пищеварения, но не при нагревании.[6][7]

Производство
Пример промышленно производимого подсластителя на основе тауматина

В Западной Африке плоды катемфе выращивают и используют для улучшения вкуса еды и напитков в течение долгого времени. Семена из плодов растения заключены в мембранный мешок, или ариллус, который и является в данном случае источником тауматина. В 1970-х фирма «Tate and Lyle» начала извлекать тауматин из плодов. В 1990 году исследователи компании «Unilever» сообщили об извлечении и расшифровке генетической последовательности двух главных белков, найденных в тауматине, которые они назвали тауматин I и тауматин II. Эти исследования также показали экспрессию тауматина в генетически измененной бактерии.

Тауматин был одобрен как подсластитель в ЕС (E957), Израиле и Японии. В США он одобрен как безопасное вещество и корректор вкуса (FEMA GRAS 3732), но не как подсластитель.

Кристаллизация тауматина

Так как тауматин кристаллизируется быстро и легко в присутствии тартрат-ионов, тауматин-тартратные смеси часто используются как системная модель для изучения кристаллизации белков. Примечательно, что растворимость тауматина, кристаллическая форма и механизм формирования кристалла зависят от хиральности используемого преципитанта (осаждающего реактива). При кристаллизации с L-тартратом, тауматин формирует бипирамидальные кристаллы и его растворимость увеличивается при нагревании; в то время как с D- и мезо-тартратами он формирует маленькие и призматические кристаллы и его растворимость уменьшается при нагревании.[8] Это даёт основания предположить, что изменение хиральности осадительного реактива может играть важную роль в общей теории кристаллизации белков.

См. также

Примечания
  1. Green C. Thaumatin: a natural flavour ingredient // World Rev Nutr Diet. — 1999. — Т. World Review of Nutrition and Dietetics. — С. 129—132. — ISBN 3-8055-6938-6. — doi:10.1159/000059716. — PMID 10647344.
  2. Herrera-Estrella L., Ruiz-Medrano R., Jimenez-Moraila B., Rivera-Bustamante R.F. Nucleotide sequence of an osmotin-like cDNA induced in tomato during viroid infection (англ.) // Plant Mol. Biol. : journal. — 1992. — Vol. 20, no. 6. — P. 1199—1202. — doi:10.1007/BF00028909. — PMID 1463856.
  3. Edens L., Heslinga L., Klok R., Ledeboer MNJ, Toonen M.Y., Visser C., Verrips C.T. Cloning of cDNA encoding the sweet-tasting plant protein thaumatin and its expression in Escherichia coli (англ.) // Gene : journal. — Elsevier, 1982. — Vol. 18, no. 1. — P. 1—12. — doi:10.1016/0378-1119(82)90050-6. — PMID 7049841.
  4. Singh N.K., Nelson D.E., Kuhn D., Hasegawa P.M., Bressan R.A. Molecular Cloning of Osmotin and Regulation of Its Expression by ABA and Adaptation to Low Water Potential (англ.) // Plant Physiology : journal. — American Society of Plant Biologists, 1989. — Vol. 90, no. 3. — P. 1096—1101. — doi:10.1104/pp.90.3.1096. — PMID 16666857.
  5. Rebmann G., Mauch F., Dudler R., Hertig C., Bull J. A wheat glutathione-S-transferase gene with transposon-like sequences in the promoter region (англ.) // Plant Mol. Biol. : journal. — 1991. — Vol. 16, no. 6. — P. 1089—1091. — doi:10.1007/BF00016083. — PMID 1650615.
  6. Bublin M, Radauer C, Knulst A, Wagner S, Scheiner O, Mackie AR, Mills EN, Breiteneder H., Effects of gastrointestinal digestion and heating on the allergenicity of the kiwi allergens Act d 1, actinidin, and Act d 2, a thaumatin-like protein. Mol Nutr Food Res. 2008 Oct;52(10):1130-9.
  7. Smole U, Bublin M, Radauer C, Ebner C, Breiteneder H., Mal d 2, the thaumatin-like allergen from apple, is highly resistant to gastrointestinal digestion and thermal processing. Int Arch Allergy Immunol. 2008;147(4):289-98. Epub 2008 Jul 11.
  8. Asherie, Ginsberg, Greenbaum, Blass and Knafo. Effects of Protein Purity and Precipitant Stereochemistry on the Crystallization of Thaumatin, Crystal Growth and Design, Volume 8, issue 12 (December 3, 2008), p. 4200-4207. ISSN: 1528-7483 DOI: 10.1021/cg800616q

Литература
  • Higginbotham J. D. Alternative sweeteners / Gelardi R. C., Nabors L. O.. — New York: M. Dekker, Inc, 1986. — ISBN 0-8247-7491-4.
  • Higginbotham J., Witty M. Thaumatin. — Boca Raton: CRC Press, 1994. — ISBN 0-8493-5196-0.


This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.