Митосомы

Митосомы — органеллы, найденные у некоторых одноклеточных эукариотических организмов. Так как они были открыты относительно недавно, их функция до конца не выяснена.[1] Первоначально для их обозначения был предложен термин «криптон», но он не прижился.

В отличие от митохондрий, в митосомах нет ДНК. Все гены митосомальных белков содержатся в ядре.[1] В ранних исследованиях сообщалось о наличии ДНК в этих органеллах[2], однако дальнейшие исследования это опровергли.[3]

Митосомы найдены только у анаэробных или микроаэрофильных организмов, у которых нет митохондрий. Эти организмы неспособны получать энергию путём окислительного фосфорилирования, которое в норме происходит в митохондриях. Впервые они были описаны у Entamoeba histolytica, паразита кишечника человека.[1][4] Также они были обнаружены у некоторых видов Microsporidia[5][6] и Giardia intestinalis.[7]

Происхождение

Полагают, что митосомы, скорее всего, произошли от митохондрий. Как и митохондрии, они окружены двойной мембраной, а большинство белков поступает в них из цитоплазмы при участии сигнальных пептидов.[1][5][6] Их сигнальные пептиды схожи с теми, что используют митохондрии. Это было показано в ходе следующего эксперимента: в гене митосомального шаперонина CPN60 (который у многих эукариот находится в митохондриях) из генома Entamoeba histolytica N-терминальная сигнальная последовательность аминокислот была заменена на аналогичную последовательность из генома Trypanosoma cruzi, у которой этот белок доставляется в митохондрии. После этого мутантный штамм E. histolytica был отцентрифугирован, и было показано наличие белка CPN60 в митосомальной фракции. Это доказывает, что белки с митохондриальными сигнальными последовательностями могут транспортироваться в митосомы.[1] Ряд белков, связанных с митосомами, оказались также связаны и с митохондриями, что было показано в ходе эксперимента,[4] или с гидрогеносомами (которые, вероятно, также являются дегенерировавшими митохондриями).[8]

Функции

Согласно современным представлениям, митосомы, возможно, играют роль в создании связей Fe-S, поскольку в них не обнаружено ферментов, ответственных за обычные функции митохондрий (аэробное дыхание, синтез гема), но были обнаружены ферменты, отвечающие за биосинтез кластеров Fe-S (например, фратаксин, цистеиндесульфураза, Isu1 и митохондриальный белок Hsp70).[6]

Источники
  1. Tovar. The mitosome, a novel organelle related to mitochondria in the amitochondrial parasite Entamoeba histolytica (англ.) // Molecular microbiology : journal. — 1999. — Vol. 32, no. 5. — P. 1013—1021. — doi:10.1046/j.1365-2958.1999.01414.x. — PMID 10361303.
  2. Ghosh, S. The Entamoeba histolytica Mitochondrion-Derived Organelle (Crypton) Contains Double-Stranded DNA and Appears to Be Bound by a Double Membrane (англ.) // Infection and Immunity : journal. — 2000. — Vol. 68, no. 7. — P. 4319. — doi:10.1128/IAI.68.7.4319-4322.2000. — PMID 10858251.
  3. Leon-avila, G. Mitosomes of Entamoeba histolytica are abundant mitochondrion-related remnant organelles that lack a detectable organellar genome (англ.) // Microbiology : journal. — 2004. — Vol. 150, no. Pt 5. — P. 1245. — doi:10.1099/mic.0.26923-0. — PMID 15133087.
  4. Bakatselou. Analysis of genes of mitochondrial origin in the genus Entamoeba (англ.) // The Journal of eukaryotic microbiology : journal. — 2003. — Vol. 50, no. 3. — P. 210—214. — doi:10.1111/j.1550-7408.2003.tb00119.x. — PMID 12836878.
  5. Williams. A mitochondrial remnant in the microsporidian Trachipleistophora hominis (англ.) // Nature : journal. — 2002. — Vol. 418, no. 6900. — P. 865—869. — doi:10.1038/nature00949. — PMID 12192407.
  6. Goldberg, Alina V.; Sabine; Anastasios D.; Karina; Grit; Frederic; Christian P.; Robert P.; Roland; T.M. Localization and functionality of microsporidian iron–sulphur cluster assembly proteins (англ.) // Nature : journal. — 2008. — Vol. 452, no. 7187. — P. 624. — doi:10.1038/nature06606. — PMID 18311129.
  7. Tovar, Jorge; Gloria; Lidya B; Robert; Jan; Mark; Manuel; Miklós; John M. Mitochondrial remnant organelles of Giardia function in iron-sulphur protein maturation (англ.) // Nature : journal. — 2003. — Vol. 426, no. 6963. — P. 172. — doi:10.1038/nature01945. — PMID 14614504.
  8. Dolezal. Giardia mitosomes and trichomonad hydrogenosomes share a common mode of protein targeting (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2005. — Vol. 102, no. 31. — P. 10924—10929. — doi:10.1073/pnas.0500349102. — PMID 16040811.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.