Белок S100

Белки S100 — группа кальций-связывающих белков с низким молекулярным весом. Открыты в 1965 г. Б. В. Муром (B.W. Moore). Белки S100 представляют собой небольшие белки размером 10-12 кДа[1]. В течение последующих 50 лет после их открытия было обнаружено более 20 подтипов этих белков. Белки S100A8 (кальгранулин А, или MRP8), S100A9 (кальгранулин В, или MRP14) и S100A12 (кальгранулин С) связаны с врожденным иммунитетоми и найдены в гранулоцитах, моноцитах и макрофагах в ранних этапах их развития. Белки S100A8 и S100A9 образуют гетеродимер S100A8/S100A9 (кальпротектин) и обладает антибактериальным действием. Белки S100 характеризуются выраженной тканеспецифичностью и клеточно-специфичностью экспрессии. Содержание белков S100 увеличивается в начальных стадиях развития хронической ишемии мозга и отражает хронические нейродегенеративные процессы в тканях мозга[2]. В большинстве случаев естественные формы белка S100 являются димерами, состоящими из субъединиц двух типов — a и b. Субъединицы обычно близки по размеру, по первичной структуре и составу аминокислот[3].

Название происходит от их способности полностью растворяться в 100 % растворе сульфата аммония при нормальном pH (англ. 100% soluble)[1].