Метанмонооксигеназа

Метанмонооксигеназа (ММО) — лабильная ферментная система, осуществляющая окисление метана у метанотрофных бактерий. В настоящее время выявлены две ферментные системы — растворимая (sММО) и мембрансвязанная (pММО). Помимо метана ММО также способна катализировать окисление алканов, алкенов, эфиров, ациклических, ароматических и гетероциклических соединений.

Модель строения ММО

Суммарная реакция, катализируемая ММО, следующая:

CH₄ + O₂ + NAD(P)H + H⁺ → CH₃OH + H₂O + NAD(P)⁺

Растворимая sММО является трехкомпонентной системой и состоит из гидроксилазы (А), редуктазы (С) и компонента B. Белок А (250 кДа) является центром каталитической активности и содержит два кислородсвязывающих диироновых (2 Fe) кластера. Белок С — редуктаза (38,5 кДа) — мономерный полипептид, содержащий ФАД и FeS-кластер. Последний переносит электроны с НАДФН на диироновый кластер гидроксилазы. Компонент B (15 кДа) — мономерный полипептид, не содержащий ионов металла или кофакторов и являющийся регуляторным белком.

Менее изучен мембрансвязанный метанмонооксигеназный комплекс. Мембрансвязанная pММО из Methylosinus trichosporium — трехкомпонентная ферментная система, состоящая из растворимого СО-связывающего цитохрома с (13 кДа), Сu-содержащего белка (47 кДа) и белка массой 9,4 кДа. Эффективными донорами электронов для фермента в бесклеточных экстрактах являются метанол (в присутствии метанолдегидрогеназы) или аскорбат, который непосредственно восстанавливает СО-связывающий цитохром с, существенно важный для функционирования pММО. НАДН являлся эффективным донором для рММО.